Prolin

Die Aminosäure L-Prolin gilt als exzessiv, da Menschen und andere Tiere sie biosynthetisieren können, hauptsächlich aus einer anderen exzessiven Aminosäure, der L-Glutaminsäure. Prolin ist ungewöhnlich, da es heterozyklisch ist und somit die einzige natürliche Aminosäure, die eine sekundäre Aminogruppe enthält. In der Natur kommt nur das L-Enantiomer vor.

Prolin ist auch deshalb ungewöhnlich, weil es synthetisiert wurde, bevor es aus natürlichen Quellen isoliert wurde. Im Jahr 1900 stellte der mit dem Chemie-Nobelpreis ausgezeichnete deutsche Chemiker Richard M. Willstätter das D,L-Racemat aus N-Methylprolin her. Im Jahr darauf trennte Emil Fischer, ein weiterer deutscher Nobelpreisträger, die L-Form aus Eialbumin und hydrolysiertem Kasein ab.

Prolin wird, wie alle natürlichen Aminosäuren, für die Biosynthese von Proteinen verwendet. Der steife fünfgliedrige Ring in Prolin bietet Proteinen, die daraus hergestellt werden, wesentlich andere Sekundärstrukturen als Proteine, die aus offenkettigen Proteinen hergestellt werden.

Im Jahr 2002 präsentierten Mohammed Movassaghi und Eric N. Jacobsen von der Harvard University die Idee, dass Prolin das „grundlegendste Enzym“ ist. Zu dieser Zeit nutzten zahlreiche Forscher Prolin als ungleichmäßigen Treiber, als ob dies etwas Neues wäre; frühere Arbeiten, bei denen Prolin verwendet wurde, waren tatsächlich durch die Ankunft der metallbasierten asymmetrischen Treiber in den Schatten gestellt worden. Movassaghi und Jacobsen erklärten, es sei an der Zeit, dass Chemiker erkennen, dass Asymmetrie auch mit einfachen Substanzen und ohne den Einsatz von Metallen erreicht werden kann.

Einige Jahre später führten Eric Smith vom Santa Fe Institute und seine Mitautoren das Konzept des einfachsten Enzyms weiter aus. Sie argumentierten, dass „die Katalyse durch kleine Moleküle eine Erkenntnis von größter Bedeutung für den Ursprung der Biochemie ist“. Einfach ausgedrückt, waren kleine Partikel und nicht große, komplizierte Enzyme die einzigen Katalysatoren, die den präbiotischen Fortschritt vorantrieben. [2]

Pharmakodynamik

L-Prolin ist eine wichtige Aminosäure, die in Knorpeln vorkommt und für die Erhaltung einer lebendigen Haut sowie für die Reparatur von Muskel-, Bindegewebs- und Hautschäden notwendig ist. Sie ist ebenfalls notwendig für das Immunsystem und für das notwendige Gleichgewicht dieser Formel. Es ist ein wichtiger Bestandteil von Kollagen und unerlässlich für die angemessene Funktion von Gelenken und Sehnen. L-Prolin ist äußerst wichtig für die korrekte Funktion der Gelenke und Sehnen. Unterstützt die Erhaltung und Stärkung der Herzmuskulatur.

Wirkungsmechanismus

Glykogen, durch die L-Prolin-Oxidase in der Niere, wird es ringgeöffnet und zu L-Glutaminsäure oxidiert. L-Ornithin und L-Glutaminsäure werden mit Hilfe von L-Glutaminsäure-Gamma-Semialdehyd in L-Prolin umgewandelt. Es ist vollständig in Kollagen enthalten und steht in engem Zusammenhang mit der Funktion von Arthrosen und Chordae. [3]

Biosynthese

Prolin entsteht biosynthetisch aus der Aminosäure L-Glutamat. Glutamat-5-Semialdehyd wird zunächst durch Glutamat-5-Kinase (ATP-abhängig) und Glutamat-5-Semialdehyd-Dehydrogenase (die NADH oder NADPH benötigt) gebildet. Diese kann dann entweder spontan zu 1-Pyrrolin-5-Carbonsäure zyklisieren, die durch Pyrrolin-5-Carboxylat-Reduktase (unter Verwendung von NADH oder NADPH) zu Prolin abgebaut wird, oder durch Ornithin-Aminotransferase in Ornithin umgewandelt werden, gefolgt von einer Zyklisierung durch Ornithin-Cyclodeaminase zur Bildung von Prolin.

Biologische Aktivität

L-Prolin wurde als schwacher Agonist des Glycinrezeptors und der ionotropen NMDA- und Nicht-NMDA-Glutamatrezeptoren (AMPA/Kainat) entdeckt. Es wurde vorgeschlagen, ein mögliches endogenes Exzitotoxin zu sein. Bei Pflanzen ist der Aufbau von Prolin eine übliche physiologische Reaktion auf zahlreiche Stressfaktoren, aber auch ein Teil des Entwicklungsprogramms in generativen Geweben (z.B. Pollen). Ein Diätplan, der reich an Prolin ist, wurde mit einer erhöhten Gefahr von Depressionen bei Menschen in Verbindung gebracht.

Eigenschaften in der Proteinstruktur

Die ausgeprägte zyklische Struktur der Seitenkette von Prolin verleiht Prolin im Vergleich zu anderen Aminosäuren eine bemerkenswerte Konformationssteifigkeit. Sie wirkt sich auch auf die Geschwindigkeit der Bildung von Peptidbindungen zwischen Prolin und anderen Aminosäuren aus. Wenn Prolin als Amid in einer Peptidbindung gebunden ist, ist sein Stickstoff an keinen Wasserstoff gebunden, was darauf hindeutet, dass es nicht als Wasserstoffbindungsdonor fungieren kann, sondern als Wasserstoffbindungsakzeptor.

Die Peptidbindung entwickelt sich mit dem ankommenden Pro-trnapro wesentlich langsamer als mit anderen Trnas, was ein grundlegendes Merkmal von N-Alkylaminosäuren ist. Die Entwicklung von Peptidbindungen zwischen einem eingehenden Trnapro und einer Kette, die in Prolin endet, ist ebenfalls langsam, wobei die Bildung von Prolin-Prolin-Bindungen am langsamsten von allen ist.

Die außergewöhnliche Konformationsstarrheit von Prolin wirkt sich auf die Sekundärstruktur von Proteinen in der Nähe eines Prolinrestes aus und könnte der Grund für die größere Häufigkeit von Prolin in den Proteinen thermophiler Organismen sein. Die Sekundärstruktur von Proteinen kann in Bezug auf die Flächenwinkel φ, ψ und ω des Proteinrückgrats beschrieben werden. Die zyklische Struktur der Seitenkette von Prolin hält den Winkel φ bei etwa – 65 ° fest.

Prolin fungiert als struktureller Störfaktor in der Mitte regulärer Sekundärstrukturelemente wie Alpha-Helices und Beta-Sheets; Prolin findet sich jedoch typischerweise als erster Rest einer Alpha-Helix und auch in den Randsträngen von Beta-Sheets. Prolin ist auch häufig in Windungen (einer anderen Art von Sekundärstruktur) zu finden und hilft bei der Bildung von Beta-Windungen. Dies könnte auf die merkwürdige Tatsache zurückzuführen sein, dass Prolin in der Regel lösungsmittelexponiert ist, obwohl es eine vollständig aliphatische Seitenkette hat.

Zahlreiche Proline und/oder Hydroxyproline in einer Reihe können eine Polyprolin-Helix bilden, die vorherrschende Sekundärstruktur in Kollagen. Die Hydroxylierung von Prolin durch Prolylhydroxylase (oder andere Zusätze von elektronenziehenden Substituenten wie Fluor) erhöht die Konformationsstabilität von Kollagen erheblich. Daher ist die Hydroxylierung von Prolin ein entscheidender biochemischer Vorgang für den Erhalt des Bindegewebes größerer Organismen. Extreme Krankheiten wie Skorbut können durch Defekte in dieser Hydroxylierung entstehen, z.B. durch Mutationen im Enzym Prolylhydroxylase oder durch das Fehlen des erforderlichen Cofaktors Ascorbat (Vitamin C).

Cis-trans-Isomerisierung

Peptidbindungen an Prolin und an andere N-substituierte Aminosäuren (wie z.B. Sarcosin) haben die Fähigkeit, sowohl das cis- als auch das trans-Isomer zu bilden. Viele Peptidbindungen umfassen überwiegend das trans-Isomer (in der Regel 99,9 % unter unbelasteten Bedingungen), vor allem weil der Amid-Wasserstoff (trans-Isomer) weniger sterische Abstoßung auf das vorangehende Cα-Atom ausübt als das folgende Cα-Atom (cis-Isomer). Im Gegensatz dazu erfahren die cis- und trans-Isomere der X-Pro-Peptidbindung (wobei X für eine beliebige Aminosäure steht) beide sterische Zusammenstöße mit der benachbarten Alternative und haben einen viel geringeren Energieunterschied. Daher ist der Anteil der X-Pro-Peptidbindungen im cis-Isomer unter unbelasteten Bedingungen deutlich erhöht, wobei die cis-Anteile normalerweise in der Größenordnung von 3-10% liegen. Diese Werte hängen jedoch von der vorangehenden Aminosäure ab, wobei Gly und duftende Reste höhere Anteile des cis-Isomers ergeben. Für Aromatic-Pro Peptidbindungen wurden sogar Cis-Anteile von bis zu 40% ermittelt.

Aus kinetischer Sicht ist die cis-trans-Prolin-Isomerisierung ein äußerst träges Verfahren, das die Entwicklung der Proteinfaltung behindern kann, indem ein oder mehrere für die Faltung wichtige Prolin-Reste im nicht-nativen Isomer gefangen werden, insbesondere wenn das native Protein das cis-Isomer benötigt. Das liegt daran, dass Prolinreste im Ribosom ausschließlich in der Art des trans-Isomers synthetisiert werden. Alle Organismen verfügen über Prolylisomerase-Enzyme, die diese Isomerisierung katalysieren, und einige Bakterien verfügen sogar über spezialisierte Prolylisomerasen, die mit dem Ribosom verbunden sind. Dennoch sind nicht alle Proline für die Faltung unerlässlich, und die Proteinfaltung kann trotz nicht-nativer Konformer vieler X-Pro-Peptidbindungen mit normaler Geschwindigkeit weitergehen.

Besonderheiten

Prolin ist neben Glycin eine der beiden Aminosäuren, die nicht dem normalen Ramachandran-Plot folgen. Aufgrund der mit dem Beta-Kohlenstoff verbundenen Ringentwicklung haben die ψ- und φ-Winkel um die Peptidbindung weniger zulässige Drehungsgrade. Infolgedessen ist es häufig in „Windungen“ von Proteinen zu finden, da seine freie Entropie (ΔS) im Vergleich zu anderen Aminosäuren nicht so groß ist und daher in gefalteter Form im Vergleich zu ungefalteter Form die Veränderung der Entropie geringer ist. Außerdem ist Prolin nur selten in α- und β-Strukturen zu finden, da es die Stabilität solcher Strukturen verringern würde, da seine Seitenkette α-N nur eine Stickstoffbindung bilden kann.

Außerdem ist Prolin die einzige Aminosäure, die keine rote/violette Farbe bildet, wenn sie durch Besprühen mit Ninhydrin für den Einsatz in der Chromatographie entwickelt wird. Prolin erzeugt vielmehr eine orange/gelbe Farbe. [4]

Prolin-Stoffwechsel

Prolin-Synthese

Die Synthese von Prolin aus Glutamin, Glutamat, Arginin und Ornithin in Tieren ist zell-, gewebe- und artspezifisch. Alle Säugetiere können Prolin aus Arginin über Arginase (sowohl Typ I als auch Typ II), Ornithin-Aminotransferase und P5C-Reduktase synthetisieren, wobei das Brustgewebe, der Dünndarm (bei Tieren nach der Entwöhnung), die Leber und die Nieren quantitativ die aktivsten Gewebe sind. Im Säuglingsgewebe sind die wichtigsten Produkte des Argininabbaus Prolin, Ornithin und Harnstoff. Da im Brustgewebe keine Prolin-Oxidase-Aktivität vorhanden ist, findet in der Milchdrüse kein Abbau des aus Arginin gewonnenen Prolins statt. Dies garantiert eine maximale Nettoproduktion von Prolin aus Arginin durch die laktierende Brustdrüse. Da die P5C-Synthase im Brustdrüsengewebe ebenfalls nicht vorhanden ist, wird in diesem Gewebe auch kein Prolin aus Glutamin oder Glutamat gebildet. Daher spielt die Arginase eine entscheidende Rolle bei der Prolinsynthese im laktierenden Brustgewebe. Interessanterweise ist die Aktivität der P5C-Reduktase im laktierenden Brustgewebe mindestens 50-mal größer als die der P5C-Dehydrogenase, wodurch die Umwandlung von aus Arginin gewonnenem P5C in Prolin statt in Glutamat und Glutamin begünstigt wird. Die Synthese von Prolin aus Arginin trägt dazu bei, einen permanenten Verlust von Arginin-Kohlenstoffen im laktierenden Schweine-Mammorgewebe zu verhindern. Diese Erkenntnisse liefern auch eine biochemische Erklärung für die Beobachtung, dass die Produktion von Prolin in der Sauenmilch deutlich über die Aufnahme von Plasmaprolin durch die laktierende Milchdrüse hinausgeht, während die Produktion von Arginin in der Sauenmilch viel geringer ist als die Aufnahme von Plasma-Arginin durch die laktierende Milchdrüse. Aufgrund des umfassenden Katabolismus von Arginin für die Prolinsynthese über den Arginaseweg und des fehlenden Prolin-Katabolismus im Brustdrüsengewebe von Schweinen besteht eine relative Anreicherung von Prolin, aber ein relativer Mangel an Arginin in Milchproteinen.

Der Dünndarm von Schweinen nach der Entwöhnung baut etwa 40% des Arginins in der enteralen Nahrung ab, wobei Prolin ein wichtiges Produkt ist. Darüber hinaus werden sowohl Glutamat als auch Glutamin in der enteralen Nahrung praktisch vollständig vom Dünndarm abgebaut, wobei Prolin ein wesentlicher Bestandteil ist. Im postabsorptiven Zustand wird ein Drittel des Glutamins im arteriellen Blut durch den Schweinedünndarm extrahiert. Die Produkte des Glutamat- und Glutaminabbaus in den Enterozyten bestehen nicht nur aus Prolin, sondern auch aus Ornithin, Citrullin, Arginin und Alanin. Studien mit aus dem Jejunum entnommenen jungen Schweinen haben gezeigt, dass Prolin aus dem Dünndarm von Ferkeln mit Nahrungsentzug freigesetzt wird. Die De-novo-Synthese und die Hydrolyse kleiner Peptide in den Enterozyten und im Verdauungslumen könnten Quellen für dieses aus dem Darm stammende Prolin sein. Glukokortikoide sind wichtige hormonelle Wirkstoffe, die die Prolinsynthese aus Arginin und Glutamin in Zellen und Geweben steuern.

Im Gegensatz zu Säugetieren haben Vögel eine geringe Arginaseaktivität in den Geweben und daher eine eingeschränkte Fähigkeit, Arginin in Prolin umzuwandeln. Aus diesem Grund ist Prolin für Vogelarten, zu denen auch Hühner gehören, ein ernährungsphysiologisch wichtiges AA. Außerdem haben Raubtiere (z.B. Katzen und Frettchen) keine P5C-Synthase in den Enterozyten und anderen Zelltypen und können Glutamin und Glutamat im Körper nicht in Prolin umwandeln. Daher ist Arginin das einzige Substrat für die Prolinsynthese bei diesen Arten. Aufgrund des hohen Bedarfs an diätetischem Arginin für zahlreiche synthetische Verfahren und des Fehlens seiner endogenen Synthese ist Arginin ein ernährungsphysiologisch notwendiges AA für Raubtiere. Nahrungsergänzungsmittel mit Prolin könnten bei diesen Tieren einen Teil des Arginins durch eine Hemmung der Arginase durch aus Prolin gewonnenes Ornithin ausgleichen.

Prolin-Abbau

Mit Ausnahme des Brustgewebes weisen die meisten Gewebe eine Prolin-Oxidase-Aktivität auf. Ein Nebenprodukt dieses mitochondrialen Enzyms ist das Superoxid-Anion (O2 -), das in H2O2 und andere reaktive Sauerstoffarten umgewandelt werden kann. In Geweben und Zellen (z.B. Schweineplazenta und Enterozyten von neugeborenen Schweinen), die keine Arginase-Aktivität aufweisen, ist Prolin das einzige Substrat für die Synthese von Ornithin und damit von Polyaminen (Putrescin, Spermidin und Spermin). Dies ist sowohl für die Ernährung als auch für die Physiologie von enormer Bedeutung, denn (1) Polyamine sind Schlüsselpartikel, die die DNA- und Proteinsynthese sowie die Zellexpansion, -unterscheidung und -migration steuern; (2) sowohl die Plazenta als auch der neonatale Dünndarm wachsen sehr schnell. Bei Wiederkäuern enthält die Plazenta sowohl Arginase als auch Prolin-Oxidase, was dazu beiträgt, die relativ niedrigen Konzentrationen von Prolin im mütterlichen Blut auszugleichen.

Obwohl alle Zellen P5C durch die P5C-Reduktase zu Prolin recyceln und P5C durch die Ornithin-Aminotransferase in Ornithin umwandeln können, ist die Nutzung von P5C für die Synthese von Citrullin extrem zell- und gewebespezifisch. Besonders bemerkenswert ist, dass nur die Enterozyten von Säugetieren in der Lage sind, Citrullin aus P5C zu synthetisieren, was auf eine einzigartige Rolle des Dünndarms im Prolin-Stoffwechsel hinweist. Obwohl die Säugetierleber P5C über den Harnstoffzyklus in Ornithin umwandeln kann, findet in diesem Organ keine Nettosynthese von Arginin statt, da eine außergewöhnlich hohe Arginaseaktivität Arginin schnell zu Ornithin und Harnstoff hydrolysiert (Wu und Morris 1998). In Leber und Nieren kann P5C durch die Bildung von α-Ketoglutarat durch die P5C-Dehydrogenase vollständig zu CO2 oxidiert werden. In Plazenta und Enterozyten mit eingeschränkter P5C-Dehydrogenase-Aktivität ist die Oxidation von Prolin zu CO2 jedoch minimal. Dadurch wird ein irreversibler Verlust von Prolin-Kohlenstoffen verhindert und die Zugänglichkeit von P5C für die Synthese von Polyaminen optimal genutzt. Es gibt überzeugende Beweise dafür, dass Polyamine eine entscheidende Rolle für die Entwicklung, Funktion und Gesundheit des Verdauungssystems während der gesamten Neugeborenenzeit spielen.

Da das gesamte P5C-Molekül mittels Ornithin-Aminotransferase und Ornithin-Carbamoyltransferase in Enterozyten in Citrullin eingebaut wird, stellt Prolin sein Stickstoff- und Kohlenstoffgerüst für die Synthese von Citrullin und Arginin im Dünndarm zur Verfügung, was diese beiden Enzyme und die P5C-Synthase offenbaren. Mangelnde Kenntnisse oder ein falsches Verständnis dieser grundlegenden biochemischen Reaktionen können Wissenschaftler zu falschen Schlussfolgerungen in Bezug auf den Beitrag von Prolin-Kohlenstoffen zur endogenen Synthese von Arginin verleiten. Solche Fehler, wie sie kürzlich bei Glutamin-Studien aufgetreten sind, werden das Gebiet des Arginin-Stoffwechsels bei Säugetieren definitiv nicht voranbringen, sondern eher zu viel irreführender Verwirrung in der Literatur führen. [5]

Was sind die gesundheitlichen Vorteile von Prolin?

Erhält die Gesundheit der Haut und repariert Wunden

Kollagen bildet die Haut und das Bindegewebe. Prolin ist ein wichtiger Bestandteil des Kollagens. Ohne Prolin (oder wirklich ohne Kollagen) würden Verletzungen nicht heilen, weil der Körper nicht in der Lage wäre, die Haut wieder aufzubauen, wenn Sie verletzt werden. Außerdem würde Ihre Haut erschlaffen, weil es nichts gäbe, was sie an ihrem Platz halten könnte. Das Bindegewebe verbindet die Dinge miteinander. Ohne es bricht alles zusammen. Wenn Sie genügend Aminosäuren zur Bildung von Kollagen zu sich nehmen, insbesondere Prolin, Hydroxyprolin und Glycin, bleibt die Haut straff, gesund und sieht lebendig aus.

Unterstützt die Verdauungsfunktion

Prolin kann bei der Behandlung des Leaky Gut Syndroms helfen, indem es die Darmschleimhaut stärkt. Ein undichter Darm tritt auf, wenn sich winzige Löcher in der Darmschleimhaut öffnen, durch die Krankheitserreger eindringen können. Dies löst eine Entzündung aus. Die Aminosäuren, zu denen auch Prolin gehört, werden benötigt, um die zerstörten Darmzellen wieder aufzubauen, damit die Auskleidung intakt bleibt. Prolin trägt auch dazu bei, Schwellungen zu reduzieren und die Immunfunktion des Magen-Darm-Trakts zu verbessern. Ein typischer Vorschlag für den Versuch, einen undichten Darm wiederherzustellen, ist die regelmäßige Einnahme von Knochenbrühe, unter anderem wegen ihres hohen Prolin-Gehalts.

Senkung des Risikos von Herz-Kreislauf-Erkrankungen

Herzprobleme bleiben die Haupttodesursache in den Vereinigten Staaten. Fettansammlungen in den Arterienwänden führen zu Herzstillstand und Schlaganfällen aufgrund von Verstopfungen. Dies verhindert, dass das Blut durchfließt. Prolin hilft jedoch dabei, einige dieser festsitzenden Fette zu lösen und die Verstopfung zu beseitigen. Dadurch wird es zurück in den Blutkreislauf befördert und kann an anderer Stelle verwendet werden. Prolin kann dazu beitragen, die Gefahr einer Herz-Kreislauf-Erkrankung zu verringern.

Reduziert Entzündungen und hilft bei der Bewältigung von Spannungen

Prolin trägt zur Verringerung von Schwellungen bei, was ein gesundes Immunsystem fördert. Es hilft auch dabei, eine Kaskade von entzündungshemmenden Substanzen und Genen auszulösen, die bei der Heilung von Umweltbelastungen helfen (5). Prolin trägt zu einer effektiveren Energieproduktion bei, so dass wir besser mit Stress umgehen können. Außerdem repariert es durch oxidativen Stress geschädigte DNA und fördert die Reinigung der Leber. All diese Funktionen führen zu einem verbesserten Immunsystem und geringeren Schwellungen. Dies verringert die allgemeine Krankheitsgefahr, so dass Sie sich besser fühlen.

Stärkt Gelenke und anderes Bindegewebe

Da Prolin ein Bestandteil von Kollagen ist, wird es benötigt, um Bindegewebe jeglicher Art zu fixieren. Das Bindegewebe hilft, Ihre Knochen zu halten und wirkt wie ein Stoßdämpfer. Fragen Sie jemanden, der kein Bindegewebe im Knie hat, um zu erfahren, wie unangenehm das Leben ohne dieses Gewebe ist! Knochen schleifen gegen Knochen – nein danke!

Prolin hilft, das Bindegewebe zu erhalten und zu festigen. Sie benötigen es, um eine andere Aminosäure namens Hydroxylysin herzustellen, einen der Hauptbestandteile von Kollagen, Sehnen und Muskeln.

Mit zunehmendem Alter produzieren wir natürlich weniger Kollagen, und die Gelenke werden allmählich schwächer. Dies wird durch schlechte Ernährung, Stress für die Gelenke und Übergewicht noch verstärkt. Der Verzehr von mehr Aminosäuren, die die Bildung von Kollagen unterstützen, könnte die Bildung von neuem Bindegewebe und Knorpel fördern und sogar die Knochen stärken. Prolin trägt zur Verringerung von Schwellungen bei, was die Beweglichkeit und Funktion der Gelenke schützt und altersbedingte Schmerzen vermindert.

Prolin – Quellen in der Nahrung

Da Prolin eine Aminosäure ist, finden Sie es in eiweißreichen Lebensmitteln, insbesondere in solchen mit einem hohen Kollagengehalt. Typischerweise bestehen tierische Lebensmittel mit Kollagen aus solchen mit Bindegewebe. Ein ganzes Huhn (mit Knochen und Haut) enthält zum Beispiel mehr Kollagen als eine Hühnerbrust ohne Knochen und Haut.

Heutzutage entscheiden sich viele Menschen für Fleisch ohne Knochen und Haut (eine Enttäuschung für die Erhöhung des Prolingehalts). Nehmen Sie Kollagenquellen in Ihren Ernährungsplan auf, um es zu erhalten. Es gibt keinen empfohlenen täglichen Bedarf an Prolin. „Nicht-essentielle“ Aminosäuren sind in vielen Lebensmitteln enthalten. Wenn Sie irgendeine Art von Lebensmittel mit Proteinen verzehren (sogar vegetarische Quellen), decken Sie höchstwahrscheinlich Ihren Bedarf.

Zu den Lebensmitteln mit dem höchsten Prolin-Gehalt gehören:

• Knochenbrühe
• Gelatine
• Organisches Fleisch, wie Leber
• Kollagen-Ergänzungen
• L-Prolin-Ergänzungen
• Rindfleisch
• Huhn
• Wild gefangener Fisch
• Eier [6]

Es kommt in den höchsten Konzentrationen in natürlichen Kollagenquellen vor. Die besten Quellen für Prolin und Kollagen in der Ernährung sind Knochenbrühe und andere proteinreiche Lebensmittel, insbesondere tierische Produkte wie Organfleisch wie Leber, grasgefüttertes Rindfleisch, Hühner aus Weidehaltung, Fisch aus Wildfang und Eierschalenmembranen.

Wenn Sie Tiere „von Kopf bis Fuß“ essen, nehmen Sie Prolin und Kollagen aus Teilen des Tieres auf, einschließlich der Knochen, des Bindegewebes und des Muskelgewebes.

Fokussiertes Kollagenproteinpulver und Gelatine sind 2 weitere hervorragende Quellen für Prolin. Kollagenpulver wird aus Quellen wie Hühnerkollagen, Rinder-/Rinderkollagen, Eierschalenkollagen und Fischkollagen hergestellt. Gelatine ist eine Art hydrolysiertes Rinderkollagen, d.h. es handelt sich im Wesentlichen um einen Teil des abgebauten Kollagens, das vor allem in Desserts oder bei der Herstellung von Lebensmitteln verwendet wird, da es eine gelartige Textur erzeugt.

Die Verwendung von Knochenbrühe oder Kollagenpulvern/-ergänzungen kann wirklich hilfreich sein, da sie Ihnen viel Zeit und Mühe ersparen. Eine langsam gekochte Knochenbrühe wird beispielsweise über einen Zeitraum von ein bis zwei Tagen hergestellt. Wenn Sie jedoch konzentriertes Knochenbrühe-Proteinpulver verwenden, können Sie die Vorteile der Knochenbrühe praktisch sofort nutzen.

Hühnerkollagen besteht aus Glycin, Glutamin und Prolin sowie Chondroitin und Glucosamin, 2 Verbindungen, die zur Wiederherstellung des Knorpels beitragen. Sie können etwas davon zu sich nehmen, indem Sie Hühnchen am Knochen mit der Haut zubereiten oder indem Sie Hühnerbrühe, Suppe, Eintopf und andere schmackhafte Gerichte mit verschiedenen Tierteilen (Organen, Knochen usw.) zubereiten.

Einen gewissen Anteil an Prolin erhalten Sie auch durch den Verzehr von Fischkollagen, z.B. durch den Verzehr von Fischstücken, die kleine Gräten, Gewebe oder Schuppen enthalten, oder durch die Zubereitung von Fischbrühe, Suppe und Eintopf (z.B. mit Fischköpfen).

Eine weitere Quelle ist das Joch von käfigfreien Eiern. Eine gute Möglichkeit, Ihren Prolin-/Kollagenkonsum zu erhöhen, ist die Zugabe von Kollagenpulver zu Rührei oder einem Omelett.

Ist Prolin in Pflanzen enthalten? Ja, obwohl der Verzehr von pflanzlichen Lebensmitteln wie Gemüse oder Obst Ihnen keine große Menge liefert. In Pflanzenteilen, wie z.B. Pollen, ist die Anhäufung von Prolin tatsächlich eine Reaktion auf physiologische Spannungen und ebenfalls an der Strukturentwicklung beteiligt.

Prolin vs. Glycin vs. Lysin

Was ist anders an Prolin im Vergleich zu anderen Aminosäuren?

Ungefähr ein Drittel des Kollagens besteht aus Glycin. Glycin ist eine Aminosäure, die für verschiedene Muskel-, kognitive und metabolische Funktionen wichtig ist. Sie ist eine der wichtigsten Aminosäuren, die zur Bildung von Kollagen und Gelatine verwendet werden. Die besten Quellen für Glycin sind ähnliche Quellen wie Prolin, wie z.B. Knochenbrühe, kollagenes Proteinpulver und andere Proteinnahrungsmittel.

Eine der Funktionen von Glycin besteht darin, beim Abbau und Transport von Nährstoffen wie Glykogen und Fett zu helfen, damit diese von den Zellen zur Energiegewinnung genutzt werden können. Es ist als „Anti-Aging-Aminosäure“ bekannt, da es zum Erhalt der Muskelmasse beiträgt und die Ausschüttung des menschlichen Entwicklungshormons stimuliert. Glycin wird zur Behandlung zahlreicher Erkrankungen eingesetzt, wie z.B. Muskelschwund (Skaropenie), Geschwüre, Arthritis, Leaky Gut Syndrom, Diabetes, Nieren- und Herzversagen, neurologische Störungen und Müdigkeit.

Lysin (oder L-Lysin) ist eine notwendige Aminosäure, die in eiweißhaltigen Lebensmitteln wie Fleisch, Bohnen, Käse und Eiern vorkommt und auch in Form von Nahrungsergänzungsmitteln angeboten wird. Wie Prolin trägt L-Lysin zum Wachstum und zur Erhaltung von Knochen und Bindegewebe bei, indem es die Bildung von Kollagen unterstützt. Es ist auch äußerst wichtig für die Bildung von Carnitin, das Fette in Energie umwandelt.

L-Lysin kann bei der Reparatur des Magen-Darm-Systems helfen, den Cholesterinspiegel senken und ist praktisch für die Aufnahme von Kalzium, das vor Blutgerinnseln und anderen Problemen schützt.

Weitere Vorteile, die L-Lysin zugeschrieben werden, bestehen in der Behandlung von Fieberbläschen, Stress und Angstzuständen, Durchfall und sogar dem Fortschreiten von Krebs. Die besten Nahrungsquellen für L-Lysin sind Rindfleisch, Huhn, Truthahn, Fisch wie Thunfisch, weiße Bohnen, Kürbiskerne und Eier.

Arginin ist eine weitere Aminosäure, die in Kollagen enthalten ist. Sie kommt in eiweißhaltigen Lebensmitteln vor, die aus Rindfleisch und anderen Arten von rotem Fleisch, Geflügel, Fisch, Eiern und Molkereiprodukten bestehen. Arginin kann sich positiv auf die Gesundheit des Herzens, die körperliche Leistungsfähigkeit, die geistigen Fähigkeiten und vieles mehr auswirken.

Wie Sie Prolin in Ihrer Ernährung aufnehmen + Rezepte

1. Trinken Sie Knochenbrühe

Um mehr Prolin zu sich zu nehmen, ist es ideal, fast täglich echte Knochenbrühe zu trinken, die ebenfalls viele andere Nährstoffe als nur Aminosäuren liefert. Knochenbrühe ist eine der besten Methoden, um nicht nur mehr Kollagen in Ihre Ernährung aufzunehmen, sondern auch Spurenelemente, Elektrolyte und nützliche Substanzen wie Chondroitinsulfat, Glucosaminsulfat und Hyaluronsäure.

Um die meisten Vorteile zu erzielen, sollten Sie täglich etwa acht bis 16 Unzen Knochenbrühe zu sich nehmen. Sie können Ihre eigene hausgemachte Knochenbrühe nach traditionellen Rezepten herstellen, die ein bis zwei Tage dauern, oder getrocknete oder pulverisierte Knochenbrühe/Knochenbrüheprotein konsumieren. Sie können die Knochenbrühe selbst verzehren, sie in Shakes oder Smoothies einrühren oder sie in allen möglichen süßen und herzhaften Rezepten wie Marinaden, Eintöpfen oder vielleicht Shakes und Smoothies verwenden.

2. nehmen Sie Kollagenpulver/Kollagenpräparate

Sie können ebenfalls kollagenes Eiweiß in Shakes, Schütteln oder anderen Rezepten verwenden. Ich empfehle Ihnen ein Multi-Kollagen-Pulver, das verschiedene Kollagenarten enthält, wie die Typen 1, 2, 3, 5 und 10. Jede Art von Kollagen hat unterschiedliche Funktionen und Vorteile, daher ist es am besten, wenn Sie mehr als einen Typ zu sich nehmen.

Kollagen ist unappetitlich, geruchsneutral und lässt sich leicht in alle Arten von Gerichten mischen – außerdem ist es glutenfrei, milchfrei, nussfrei und sojafrei. Geben Sie etwas davon in gebackene Rezepte wie Muffins, Riegel oder Pfannkuchen, um den Proteingehalt zu erhöhen. Sie können Kollagenpulver auch ähnlich wie Gelatine verwenden, um gesunde Smoothies, Desserts oder Rezepte, die eine gelartige Textur haben, zu verdicken. Achten Sie immer darauf, ein Kollagenpulver zu kaufen, das von grasgefütterten oder auf Weiden gehaltenen, gesunden Tieren stammt (idealerweise aus natürlicher Aufzucht).

3. essen Sie ausreichend Protein und eine insgesamt gesunde Ernährung

Sie profitieren am meisten vom Verzehr von Prolin und anderen Aminosäuren, die in Kollagen vorkommen, wenn Sie eine nährstoffreiche Ernährung mit viel Eiweiß und vielen Antioxidantien zu sich nehmen. Dies ist hilfreich für die Aufrechterhaltung eines höheren Kollagenspiegels und die Vermeidung von Kollagenabbau, da es Schwellungen und Schäden durch freie Radikale (auch oxidative Spannung genannt) reduziert.

Sie können die Menge an Prolin, die Sie aufnehmen und verwerten, durch den Verzehr von Lebensmitteln erhöhen, die als „Kollagen-Kofaktoren“ wirken, wie z.B. viel frisches Gemüse, frisches Obst, frische Kräuter und Gewürze, zahlreiche Quellen von „sauberem“ Eiweiß und Lebensmittel mit einem hohen Gehalt an Vitamin C, Vitamin A, Kupfer und Eisen. [7]

Mögliche unerwünschte Wirkungen von L-Prolin

L-Prolin ist eine natürlich vorkommende Aminosäure, die Ihr Körper selbst produziert. Sie kann in zusätzlicher Form eingenommen werden, um den Aufbau von Arterienablagerungen zu reduzieren und die Gefahr von Herz-Kreislauf-Erkrankungen zu minimieren. Außerdem kann diese Aminosäure Ihrem Körper helfen, Kollagen aufzubauen, das ein wichtiges Strukturgewebe des Bindegewebes ist. L-Prolin Ergänzungsmittel haben keine bekannten Nebenwirkungen.

Warum nehmen Sie Prolin ein

Ihr Körper produziert derzeit genügend von der Aminosäure Prolin, so dass eine zusätzliche Einnahme nicht notwendig zu sein scheint. Ein Überschuss an dieser Aminosäure, einem Baustein des Proteins, in Ihrem Körper kann jedoch die Gesundheit Ihrer Gelenke, das Aussehen Ihrer Haut und die Wirksamkeit Ihres Immunsystems verbessern. L-Prolin ist in Fleisch, Milchprodukten und Eiern enthalten. Wenn Ihr Ernährungsplan wenig von diesen Proteinquellen enthält, haben Sie möglicherweise Probleme, optimale Mengen dieser Aminosäure zu produzieren. Manche Menschen haben auch Probleme damit, L-Prolin zu verstoffwechseln und somit zu verwerten; ein Mangel an Vitamin C kann dieses Hindernis verursachen.

Ihr Körper produziert derzeit genügend von der Aminosäure Prolin, so dass eine zusätzliche Einnahme unnötig erscheint.

L-Prolin ist in Fleisch, Milchprodukten und Eiern leicht verfügbar. Wenn Ihre Ernährung wenig von diesen Proteinquellen enthält, haben Sie möglicherweise Probleme, optimale Mengen dieser Aminosäure zu produzieren.

Wie viel

Es gibt keine aussagekräftige Studie, die die Einnahme von Prolin-Ergänzungspräparaten zur Verbesserung des Hauttons und der Gelenkvitalität unterstützt. Leon Chaitow hat in seinem Buch „Amino Acids for Treatment“ die Funktion von Prolin bei der Umwandlung in Hydroxyprolin, einer Grundlage von Kollagen, analysiert. Er empfiehlt, dass Nahrungsergänzungsmittel bei Weichteilbelastungen, Wundheilung, hypermobilen Gelenken und altersbedingter Hauterschlaffung helfen können. Chaitow rät, täglich zwischen 500 und 1.000 Milligramm einzunehmen, zusammen mit zusätzlichem Vitamin C.

Es gibt keine fundierten Untersuchungen, die die Einnahme von Prolin-Präparaten zur Verbesserung des Hautbildes und der Vitalität der Gelenke unterstützen.

Leon Chaitow hat in seinem Buch „Aminosäuren zur Behandlung“ die Funktion von Prolin bei der Umwandlung in Hydroxyprolin, einem Baustein von Kollagen, untersucht.

Proteinabfall

Zu viel Prolin kann Ihnen einen erhöhten Aminosäurenverbrauch bescheren. Dies führt dazu, dass Ihr Körper Eiweißabfälle produziert, die von der Leber und vor allem von den Nieren ausgeschieden werden müssen, was eine große Belastung für diese Organe darstellt. Die meisten Menschen können die zusätzlichen Aminosäuren verkraften, aber wenn Sie eine Leber- oder Nierenerkrankung haben, sollten Sie mit Ihrem Arzt sprechen, bevor Sie zusätzliche Aminosäuren zu Ihrer Ernährung hinzufügen. [8]

Besondere Vorsichtsmaßnahmen und Warnhinweise

Bei Einnahme durch den Mund: Prolin ist wahrscheinlich sicher, wenn es über den Mund in Nahrungsmengen eingenommen wird. Es gibt nicht genügend seriöse Details, um zu wissen, ob Prolin sicher ist, wenn es in größeren Mengen als Medikament eingenommen wird oder welche unerwünschten Wirkungen es haben könnte.

Bei Anwendung auf der Haut: Es gibt keine ausreichenden seriösen Informationen, um zu wissen, ob Prolin sicher ist oder welche negativen Auswirkungen es haben könnte. Schwangerschaft und Stillen: Es gibt nicht genügend vertrauenswürdige Informationen, um zu wissen, ob Prolin sicher ist, wenn Sie schwanger sind oder stillen. Gehen Sie auf Nummer sicher und halten Sie sich an die Mengen, die in der Nahrung enthalten sind.

Kinder: Prolin ist wahrscheinlich sicher, wenn es mit der Nahrung eingenommen wird.

Wechselwirkungen

Uns liegen derzeit keine Details zu den Wechselwirkungen von Prolin vor. [9]

Unterm Strich

Wir sagen „Amino“, und Wissenschaftler sagen „Imino“. Aber so oder so, L-Prolin ist eine aktive Chemikalie im Körper. Es interagiert mit anderen Aminosäuren und Vitamin C, um Kollagen zu bilden, das den Aufbau von Gewebe unterstützt, und es ist immer in Alarmbereitschaft, wenn der Körper Reparaturarbeiten durchführt. Kapillaren, Darmschleimhaut, Gelenke und Haut sind allesamt Zielorte, die von Prolin profitieren.

Die einzigen bekannten negativen Auswirkungen sind Reaktionen auf eine übermäßige Einnahme von L-Prolin, wie bei allen Aminosäuren. Es löst Toxizitätswerte und ein Ungleichgewicht der Aminosäuren in Ihrem Körper aus. Sprechen Sie mit Ihrem Arzt über die Einnahme von Aminosäuren, wenn Sie eine Nieren- oder Lebererkrankung haben.

Ihr Körper stellt Prolin effizient her, wenn die Ernährung ausreichend Eiweiß enthält, und Vitamin C erleichtert seine Aufnahme. Erkrankungen wie Arteriosklerose, Gelenkbeschwerden, Darmträgheit, Hautprobleme und anspruchsvolle sportliche Aktivitäten können von einer Erhöhung des Prolins profitieren.

Der Verzehr von Knochenbrühe, der Verzehr von eiweißhaltigen Lebensmitteln oder die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln sind alles Möglichkeiten, um sicherzustellen, dass Sie genug davon bekommen. Wie auch immer Sie es zu sich nehmen, Prolin scheint ein essentielles Puzzleteil für den Körper zu sein. [10]

Empfehlungen

1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/proline
2. Https://www.acs.org/content/acs/en/molecule-of-the-week/archive/p/proline.html
3. Https://go.drugbank.com/drogen/DB00172
4. Https://de.wikipedia.org/wiki/Prolin#Synthese
5. Https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3773366/
6. Https://blog.131method.com/gesundheit-vorteile-von-prolin/
7. Https://draxe.com/nutrition/proline/#The_Best_Proline_Sources
8. Https://healthfully.com/possible-side-effects-of-l-prolin-6166624.html
9. Https://www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1620/proline
10. Https://community.bulksupplements.com/l-prolin/