Leucin

Bemerkenswert ist, dass Leucin die erste Aminosäure ist, die als Auslöser von mTOR in Säugetierzellen entdeckt wurde, und dieses System hilft, die erste Beobachtung in den frühen 1970er Jahren zu beschreiben, dass Leucin die Proteinsynthese stimuliert und die Proteolyse im Skelettmuskel von Ratten hemmt. [2]

Geschichte

Leucin, eine Aminosäure, die durch die Hydrolyse der meisten typischen Proteine zugänglich ist. Sie gehört zu den ersten Aminosäuren, die in Muskelfasern und Wolle gefunden wurden (1819). Sie kommt in großen Mengen (etwa 15 Prozent) im Hämoglobin (dem sauerstofftransportierenden Pigment der roten Blutkörperchen) vor und gehört zu den so genannten notwendigen Aminosäuren für Ratten, Geflügel und Menschen, d.h. sie können sie nicht synthetisieren und müssen sie mit der Nahrung aufnehmen. In Pflanzen und Bakterien wird es aus Brenztraubensäure (ein Produkt des Abbaus von Kohlenhydraten) synthetisiert. [3]

Pharmakologie

Pharmakodynamik

Leucin ist eine diätetische Aminosäure mit der Fähigkeit, die myofibrilläre Muskelproteinsynthese direkt zu stimulieren. Diese Wirkung von Leucin ergibt sich aus seiner Rolle als Aktivator des Mechanistic Target of Rapamycin (mTOR), einer Serin-Threonin-Proteinkinase, die die Proteinbiosynthese und das Zellwachstum kontrolliert. Die Aktivierung von mTOR durch Leucin wird über Rag-GTPasen, die Bindung von Leucin an die Leucyl-tRNA-Synthetase, die Bindung von Leucin an Sestrin 2 und möglicherweise andere Systeme vermittelt.

Stoffwechselprozess im Menschen

Der Stoffwechselprozess von Leucin findet in vielen Geweben des Körpers statt. Der größte Teil des mit der Nahrung aufgenommenen Leucins wird jedoch in der Leber, im Fett- und im Muskelgewebe verstoffwechselt. Fett- und Muskelgewebe verwenden Leucin für die Bildung von Sterolen und anderen Substanzen. Der integrierte Leucinverbrauch in diesen beiden Geweben ist siebenmal höher als in der Leber.

Bei gesunden Menschen werden etwa 60 % des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins nach zahlreichen Stunden verstoffwechselt, wobei etwa 5 % (2 bis 10 %) des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins in β-Hydroxy-β-Methylbuttersäure (HMB) umgewandelt werden. Etwa 40% des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins wird in Acetyl-CoA umgewandelt, das anschließend für die Synthese anderer Verbindungen verwendet wird.

Der Großteil des L-Leucin-Stoffwechsels wird zunächst durch das Enzym Aminotransferase für verzweigtkettige Aminosäuren katalysiert, wobei α-Ketoisocaproat (α-KIC) entsteht. α-KIC wird hauptsächlich durch das mitochondriale Enzym verzweigtkettige α-Ketosäure-Dehydrogenase metabolisiert, das es in Isovaleryl-CoA umwandelt. Isovaleryl-CoA wird anschließend von der Isovaleryl-CoA-Dehydrogenase verstoffwechselt und in MC-CoA umgewandelt, das für die Synthese von Acetyl-CoA und anderen Substanzen verwendet wird. Bei Biotinmangel kann HMB aus MC-CoA durch Enoyl-CoA-Hydratase und ein unbekanntes Thioesterase-Enzym synthetisiert werden, die MC-CoA in HMB-CoA bzw. HMB-CoA in HMB umwandeln. Eine relativ geringe Menge α-KIC wird in der Leber durch das zytosolische Enzym 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase (KIC-Dioxygenase) verstoffwechselt, das α-KIC in HMB umwandelt. Bei gesunden Menschen ist dieser kleinere Weg – der die Umwandlung von l-Leucin in α-KIC und danach in HMB umfasst – der vorherrschende Weg der HMB-Synthese.

Ein kleiner Teil des L-Leucin-Stoffwechsels – weniger als 5% in allen Geweben mit Ausnahme der Hoden, wo er etwa 33% ausmacht – wird zunächst von der Leucin-Aminomutase katalysiert, wodurch β-Leucin entsteht, das anschließend von einer Reihe nicht charakterisierter Enzyme in β-Ketoisocaproat (β-KIC), β-Ketoisocaproyl-CoA und dann Acetyl-CoA umgewandelt wird.

Der Stoffwechsel von HMB wird von einem nicht charakterisierten Enzym katalysiert, das es in β-Hydroxy-β-methylbutyryl-CoA (HMB-CoA) umwandelt. HMB-CoA wird entweder durch Enoyl-CoA-Hydratase oder ein anderes nicht charakterisiertes Enzym metabolisiert, wobei β-Methylcrotonyl-CoA (MC-CoA) bzw. Hydroxymethylglutaryl-CoA (HMG-CoA) entsteht. MC-CoA wird dann durch das Enzym Methylcrotonyl-CoA Carboxylase in Methylglutaconyl-CoA (MG-CoA) umgewandelt, das anschließend durch Methylglutaconyl-CoA Hydratase in HMG-CoA umgewandelt wird. HMG-CoA wird dann von der HMG-CoA-Lyase in Acetyl-CoA und Acetoacetat gespalten oder über den Mevalonat-Weg zur Herstellung von Cholesterin verwendet.

Synthese in nicht-menschlichen Organismen

Leucin ist eine essentielle Aminosäure im Ernährungsplan von Tieren, da sie nicht über den gesamten Enzymweg verfügen, um sie de novo aus möglichen Vorläufersubstanzen zu synthetisieren. Daher müssen sie sie mit der Nahrung aufnehmen, in der Regel als Bestandteil von Proteinen. Pflanzen und Mikroben synthetisieren Leucin aus Brenztraubensäure mit einer Reihe von Enzymen:.

• Acetolactat-Synthase
• Acetohydroxysäure-Isomeroreduktase
• Dihydroxysäure-Dehydratase
• α-Isopropylmalat-Synthase
• α-Isopropylmalat-Isomerase
• Leucin-Aminotransferase

Auch die Synthese der kleinen, hydrophoben Aminosäure Valin umfasst den ersten Teil dieses Weges. [4]

Wirkungssystem

Diese Gruppe notwendiger Aminosäuren wird als die verzweigtkettigen Aminosäuren, BCAAs, bezeichnet. Da diese Anordnung der Kohlenstoffatome vom Menschen nicht hergestellt werden kann, sind diese Aminosäuren ein wesentlicher Bestandteil des Ernährungsplans. Der Abbau aller 3 Verbindungen beginnt im Muskel und liefert NADH und FADH2, die zur ATP-Erzeugung verwendet werden können. Für den Abbau aller 3 Aminosäuren werden in den ersten beiden Schritten die gleichen Enzyme verwendet. Der primäre Schritt ist in jedem Fall eine Transaminierung unter Verwendung einer einzigen BCAA-Aminotransferase, mit a-Ketoglutarat als Aminakzeptor. Infolgedessen entstehen drei verschiedene A-Ketosäuren, die mit Hilfe einer typischen verzweigtkettigen A-Ketosäure-Dehydrogenase oxidiert werden, wodurch die 3 verschiedenen CoA-Derivate entstehen. Anschließend verzweigen sich die Stoffwechselwege und es entstehen zahlreiche Zwischenprodukte. Das Hauptprodukt von Valin ist Propionyl-CoA, die glucogene Vorstufe von Succinyl-CoA. Der Isoleucin-Katabolismus endet mit der Produktion von Acetyl-CoA und Propionyl-CoA; daher ist Isoleucin sowohl glucogen als auch ketogen. Leucin löst AcetylCoA und AcetoacetylCoA aus und wird daher als streng ketogen eingestuft. Es gibt eine Reihe von genetischen Krankheiten, die mit einem gestörten Katabolismus der BCAAs zusammenhängen. Das häufigste Problem besteht in der verzweigtkettigen A-Ketosäure-Dehydrogenase. Da es nur ein Dehydrogenase-Enzym für alle 3 Aminosäuren gibt, sammeln sich alle 3 A-Ketosäuren an und werden mit dem Urin ausgeschieden. Die Krankheit wird wegen des charakteristischen Geruchs des Urins der Betroffenen Ahornsirup-Urin-Krankheit genannt. Die geistige Retardierung ist in diesen Fällen sehr ausgeprägt. Da es sich hierbei um notwendige Aminosäuren handelt, können diese leider nicht stark im Ernährungsplan eingeschränkt werden. Schließlich ist das Leben der Betroffenen kurz und die Entwicklung abnormal Die primären neurologischen Probleme sind auf die schlechte Bildung von Myelin im ZNS zurückzuführen. [5]

Nahrungsmittel mit Leucin

Für viele Menschen ist es am besten, Leucin und andere BCAAs mit der Nahrung aufzunehmen. Die Food and Drug Administration reguliert keine Nahrungsergänzungsmittel, so dass sie möglicherweise nicht genau das enthalten, was sie angeben. Sie können unerwünschte Wirkungen haben oder sich mit anderen Medikamenten verbinden. Nahrungsergänzungsmittel sind meist sicher, erschwinglich und wohlschmeckend.

Die Nährwertkennzeichnung von Lebensmitteln enthält keine Angaben zu den einzelnen Aminosäuren, so dass die meisten Menschen einfach darauf achten sollten, dass sie genügend Eiweiß zu sich nehmen. Erwachsene benötigen etwa 7 Gramm (g) Eiweiß pro 20 Pfund Körpergewicht, d.h. eine Person, die 140 Pfund wiegt, benötigt 49 g.

Sowohl pflanzliche als auch tierische Lebensmittel können Ihren Proteinbedarf decken. Früher galten tierische Lebensmittel als besonders proteinreich, da sie alle lebenswichtigen Aminosäuren enthalten.

Ernährungswissenschaftler erklären nun, dass es nicht unbedingt notwendig ist, alle wichtigen Aminosäuren auf einmal zu sich zu nehmen. Stattdessen können sie über den Tag verteilt werden, so dass es für Veganer und Vegetarier viel einfacher ist, den empfohlenen Bedarf an Eiweiß zu decken.

Es gibt viele Nahrungsquellen für Leucin und andere BCAAs. Betrachten Sie diese gesunden Quellen für Aminosäuren:.

Lachs

Holen Sie sich Ihre Aminosäuren aus Lachs, und Sie erhalten auch Omega-3-Fette. Es gibt einige gesundheitliche Bedenken gegen Zuchtlachs. Wählen Sie Wildfänge oder beschränken Sie Ihre Portionen pro Monat.

Kichererbsen

Diese ernährungsphysiologischen Superstars enthalten 7 g Eiweiß und 6 g Ballaststoffe in nur einer halben Tasse, und sie enthalten auch viel Eisen. Genießen Sie sie als Hummus oder fügen Sie sie zu Suppen, Eintöpfen, Currys und Salaten hinzu.

Brauner Reis

Probieren Sie Wildreis anstelle von weißem Reis. Sie erhalten einen nussigen Geschmack und eine leicht zähe Textur, die vielen Menschen schmeckt.

Eier

Sogar die American Heart Association sagt, dass ein Ei pro Tag in Ordnung ist. Das Ei enthält 6 g Eiweiß.

Sojabohnen

Dieses flexible Gemüse wird in einer Vielzahl von Sorten angeboten, darunter Tofu, Tempeh, Edamame und geröstete Sojabohnen. Texturiertes Sojaprotein wird heute problemlos in Supermärkten angeboten. Es kann Fleisch in vielen Gerichten ersetzen.

Nüsse

Mandeln, Paranüsse und Cashews sind ausgezeichnete Quellen für die notwendigen Aminosäuren. Das Gleiche gilt für Erdnüsse, obwohl sie eigentlich Gemüse und keine Nüsse sind.

Rindfleisch

Rindfleisch ist eine der besten Quellen für Aminosäuren. Um Ihren Fett- und Cholesterinverbrauch zu senken, wählen Sie ein mageres Stück oder probieren Sie grasgefüttertes Rindfleisch. [6]

Vorteile

1. Aufbau von Muskeln
2. Verhindert Muskelabbau
3. Steigert die Leistungsfähigkeit
4. Hilft bei der Gewichtsabnahme
5. Fördert die Erholung der Muskeln
6. Stabilisiert den Blutzuckerspiegel

Aufbau von Muskeln

L-Leucin ist bei Bodybuildern und Sportlern aufgrund seiner effektiven Wirkung auf den Muskelaufbau ein beliebtes Ergänzungsmittel. Als eine der wichtigsten Aminosäuren, die mit der Muskelsynthese in Verbindung gebracht werden, kann es helfen, den Muskelaufbau zu aktivieren und Ihr Training zu verbessern.

Dennoch haben Forschungsstudien unterschiedliche Ergebnisse zu den möglichen Auswirkungen dieser Aminosäure erbracht. In einer Langzeitstudie aus Frankreich wurde beispielsweise festgestellt, dass Leucin den Muskelaufbau viel effektiver fördert und die Leistungsfähigkeit steigert, wenn es zusammen mit anderen Aminosäuren eingenommen wird, als wenn es allein eingenommen wird. Wenn Sie in Ihrer Ernährung eine ausgezeichnete Auswahl an proteinhaltigen Lebensmitteln verwenden, können Sie die Wirkung von Leucin maximieren, indem Sie eine breite Palette von Aminosäuren und wichtigen Nährstoffen für das Muskelwachstum zu sich nehmen.

Verhindert Muskelabbau

Wenn Sie älter werden, finden in Ihrem Körper eine Vielzahl von Veränderungen statt. Sarkopenie, der stetige Abbau der Skelettmuskulatur, gehört zu den bemerkenswertesten Auswirkungen des fortgeschrittenen Alters. Dieser Zustand kann zu Schwachstellen und verminderter Ausdauer führen, was eine Abnahme der körperlichen Aktivität zur Folge hat.

Es wird angenommen, dass Leucin dazu beiträgt, den Muskelabbau zu verlangsamen und die Auswirkungen des Alterns zu verringern. Eine Studie, die an der Abteilung für Innere Medizin der University of Texas Medical Branch durchgeführt und in der Zeitschrift Medical Nutrition veröffentlicht wurde, ergab, dass Leucin die Muskelsynthese bei älteren Erwachsenen, die die empfohlene Menge an Protein pro Mahlzeit zu sich nahmen, verbesserte. Eine andere Studie am Menschen, die in Frankreich durchgeführt wurde und auf die oben verwiesen wurde, kam zu ähnlichen Ergebnissen und berichtete, dass eine Leucin-Supplementierung ebenfalls in der Lage war, den durch schlechte Ernährung bedingten Gewichtsverlust bei älteren Menschen zu begrenzen.

Steigert die Leistung

Neben der Verwendung von Leucin für das Bodybuilding greifen sowohl Profisportler als auch Anfänger häufig auf diese essentielle Aminosäure zurück, um ihre körperliche Leistungsfähigkeit zu steigern.

Eine Forschungsstudie, die am Institute of Sport and Workout Science an der James Cook University in Australien durchgeführt und im European Journal of Applied Physiology veröffentlicht wurde, berichtet, dass die 6-wöchige Einnahme von Leucin-Nahrungsergänzungsmitteln sowohl die Ausdauer als auch die Kraft des Oberkörpers bei Kanusportlern deutlich verbessert hat. Eine andere Studie, die 2016 im European Journal of Clinical Nutrition veröffentlicht wurde, zeigte ebenfalls, dass Leucin-Nahrungsergänzungsmittel bei älteren Erwachsenen die Magermasse und die praktische Leistungsfähigkeit steigern.

Hilfe bei der Gewichtsabnahme

Wenn Sie Muskeln aufbauen und gleichzeitig etwas zusätzliches Körperfett abbauen möchten, könnte Leucin genau das Richtige für Sie sein. Eine Reihe von Forschungsstudien hat nämlich herausgefunden, dass Leucin eine effektive Wirkung auf den Fettabbau haben kann.

Ein Tierversuch der Abteilung für Lebensmittelwissenschaft und spekulative Ernährung der Universität von São Paulo in Brasilien ergab, dass die Ergänzung von Ratten mit einer niedrigen Dosis Leucin über einen Zeitraum von sechs Wochen zu einem verstärkten Fettabbau im Vergleich zu einer Kontrollgruppe führte. Einem Bericht aus dem Jahr 2015 in der Zeitschrift Nutrients zufolge hat diese Aminosäure auch gezeigt, dass sie den Fettaufbau während des Alterns reduziert und das Fortschreiten von ernährungsbedingter Fettleibigkeit verhindert.

Fördert die Muskelerholung

Krämpfe und Muskelkater sind lästige Probleme, mit denen viele Menschen nach einem Besuch im Fitnessstudio konfrontiert sind. Nach einem besonders extremen Training können diese Muskelschmerzen manchmal sogar ausreichen, um Sie ein paar Tage lang vom Fitnesscenter fernzuhalten, was Ihren Zeitplan völlig durcheinander bringt und Ihre Fitnessziele verzögert.

Studien haben einige ansprechende Ergebnisse über die mögliche Funktion von Leucin bei der Muskelheilung entdeckt. Eine Untersuchung des Department of Food Science and Human Nutrition an der University of Illinois ergab, dass der Verzehr von Leucin direkt nach dem Training die Muskelerholung und die Muskelproteinsynthese fördern kann. Eine andere Forschungsstudie, die an der School of Sport and Workout und dem Institute of Food, Nutrition and Human Health an der Massey University in Neuseeland durchgeführt wurde, zeigte, dass eine Supplementierung mit dieser Aminosäure die Erholung verbessert und die hochintensive Ausdauerleistung bei männlichen Radfahrern nach dem Training an aufeinanderfolgenden Tagen erhöht.

Unterstützt den Blutzuckerspiegel

Hyperglykämie, also ein hoher Blutzuckerspiegel, kann Ihrer Gesundheit schaden. Kurzfristig kann ein hoher Blutzuckerspiegel Symptome wie Müdigkeit, ungewollte Gewichtsabnahme und erhöhten Durst verursachen. Bleibt er länger unkontrolliert, kann ein hoher Blutzuckerspiegel sehr viel schwerwiegendere Folgen haben, darunter Nervenschäden, Nierenprobleme und ein höheres Risiko für Hautinfektionen.

Einige Forschungsergebnisse deuten darauf hin, dass Leucin in der Lage sein könnte, den typischen Blutzuckerspiegel zu halten. Eine Humanstudie der Abteilung für Endokrinologie, Stoffwechsel und Ernährung des VA Medical Center in Minneapolis, die in der Zeitschrift Metabolism veröffentlicht wurde, ergab, dass Leucin, das zusammen mit Glukose eingenommen wurde, die Insulinsekretion anregte und den Blutzuckerspiegel der Teilnehmer senkte. Eine In-vitro-Studie aus China aus dem Jahr 2014 zeigte ebenfalls, dass Leucin die Fähigkeit hat, die Insulinsignalisierung und die Glukoseaufnahme zu unterstützen, um den Blutzuckerspiegel unter Kontrolle zu halten. [7]

Nebenwirkungen und Gefahren von Leucin

Bei der Einnahme von Leucin als Nahrungsergänzungsmittel kann es zu Nebenwirkungen kommen. Dies ist ein Grund dafür, dass es in der Regel am besten ist, die Nährstoffe aus vollwertigen Lebensmitteln zu beziehen.

Laut dem University of Rochester Medical Center kann die Einnahme von Leucin-Nahrungsergänzungsmitteln eine Reihe von unerwünschten Folgen haben.

• Ungünstige Stickstoffbilanz Eine einzelne Aminosäureergänzung kann bei Ihnen eine negative Stickstoffbilanz auslösen, die die Funktionsfähigkeit Ihres Stoffwechsels beeinträchtigen und dazu führen kann, dass Ihre Nieren schwerer arbeiten müssen.
• Hypoglykämie Sehr hohe Dosen von Leucin können einen niedrigen Blutzuckerspiegel verursachen.
• Pellagra Sehr hohe Dosen von Leucin können auch Pellagra auslösen, zu deren Symptomen Haarausfall, Darmprobleme und Hautwunden gehören.

Im Allgemeinen dürfen Nahrungsergänzungsmittel eine gesunde, vollständige Mahlzeit nicht ersetzen und es ist wichtig, eine Vielzahl von Lebensmitteln zu essen, so die U.S. Food & & Drug Administration. Die Kombination von Nahrungsergänzungsmitteln, die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln zusammen mit Medikamenten oder die Einnahme einer großen Menge von Nahrungsergänzungsmitteln kann schädliche Folgen haben. Ihr Gesundheitsexperte kann Ihnen bei der Entscheidung helfen, ob Sie Leucin-Ergänzungen benötigen und Sie dabei unterstützen, ein gesundes Gleichgewicht zwischen den von Ihnen benötigten Lebensmitteln und Nährstoffen herzustellen. [8]

Leucinmangel

Leucinmangel führt zu einer Beeinträchtigung der Funktion von Muskeln und Leber. Aufgrund von Leucinmangel leidet der Körper unter extremer Müdigkeit. Leucinmangel kann bestimmte Symptome hervorrufen. Einige dieser Symptome sind:.

• Müdigkeit
• Schwacher Muskelaufbau
• Schlechte Heilung von Verletzungen
• Gewichtszunahme

Leucinmangel kommt häufig bei Menschen vor, die unter Essstörungen wie Bulimie und Anorexie leiden. Auch ein unausgewogener Ernährungsplan kann zu Leucinmangel führen. Er entsteht zum Beispiel durch die Aufnahme von mehr Fast Food und zu wenig Eiweiß. Darüber hinaus benötigen Personen, die aufgrund langer Arbeitszeiten zu Druck und emotionaler Anspannung neigen, in manchen Fällen mehr Leucin. Solche Lebensstilprobleme führen ebenfalls zu einem Mangel.

Forschungsstudien deuten darauf hin, dass intensive aerobe Aktivitäten und Krafttraining den täglichen Leucinverbrauch erhöhen können. Es gibt Empfehlungen, den derzeit empfohlenen Verbrauch von Leucin von 14mg/kg Körpergewicht täglich auf 45 mg/kg Körpergewicht bei inaktiven Erwachsenen zu erhöhen. Bei Menschen, die sich ausgiebig bewegen und Krafttraining für eine bessere Proteinsynthese betreiben, muss die Zufuhr erhöht werden. Andernfalls beeinträchtigt es ihre Muskelkraft und Leistungsfähigkeit. Darüber hinaus sind Personen mit Lebererkrankungen anfällig für Leucinmangel. Aus diesem Grund benötigen Menschen aus diesen Kategorien hohe Mengen an Leucin. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass Lutein dazu beiträgt, Gewebe zu reparieren, Verletzungen zu heilen, Muskeln aufzubauen, Muskeln zu reparieren und Muskelverlust zu vermeiden. [9]

Krankheiten, die durch Leucinmangel ausgelöst werden

Die Ahornsirup-Urin-Krankheit (MSUD) ist eine seltene angeborene Krankheit, die durch einen Mangel an einem Enzymkomplex (verzweigtkettige Alpha-Ketosäure-Dehydrogenase) gekennzeichnet ist, der für den Abbau (die Verstoffwechselung) der 3 verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAAs) Leucin, Isoleucin und Valin im Körper benötigt wird. Das Ergebnis dieser Stoffwechselstörung ist, dass sich alle 3 BCAAs sowie eine Vielzahl ihrer schädlichen Nebenprodukte (insbesondere ihre besonderen natürlichen Säuren) ungewöhnlich stark anreichern. Bei der zeitlosen, schweren Form der MSUD beginnen die Plasmakonzentrationen der BCAAs bereits wenige Stunden nach der Geburt anzusteigen. Wird dies vernachlässigt, treten die ersten Symptome auf, häufig innerhalb der ersten 24-48 Stunden des Lebens.

Das Krankheitsbild beginnt mit unspezifischen Symptomen einer zunehmenden neurologischen Dysfunktion und besteht aus Lethargie, Gereiztheit und schlechter Nahrungsaufnahme, bald gefolgt von fokalen neurologischen Anzeichen wie abnormalen Bewegungen, zunehmender Spastik und bald darauf von Krampfanfällen und einem sich vertiefenden Koma. Unbehandelt ist eine fortschreitende geistige Retardierung unvermeidlich und der Tod tritt normalerweise innerhalb von Wochen oder Monaten ein. Die einzige Besonderheit der MSUD ist die Entwicklung eines besonderen Geruchs, ähnlich dem von Ahornsirup, der am leichtesten im Urin und im Ohrenschmalz zu finden ist und bereits ein oder zwei Tage nach der Geburt gerochen werden kann. Die Toxizität ist das Ergebnis der schädlichen Auswirkungen von Leucin auf das Gehirn, begleitet von einer schweren Ketoazidose, die durch die Anhäufung der 3 verzweigtkettigen Ketosäuren (BCKAs) hervorgerufen wird.

Die Erkrankung kann durch einen speziellen Ernährungsplan, bei dem die drei BCAAs streng kontrolliert werden, erfolgreich behandelt werden. Doch selbst bei einer Behandlung besteht für Patienten jeden Alters mit MSUD ein hohes Risiko, eine akute metabolische Dekompensation (Stoffwechselkrisen) zu entwickeln, die typischerweise durch Infektionen, Verletzungen, Nahrungsentzug (Fasten) oder sogar durch psychischen Stress ausgelöst wird. Während dieser Episoden kommt es zu einem schnellen, unerwarteten Anstieg des Aminosäurespiegels, der ein sofortiges medizinisches Eingreifen erfordert.

Es gibt drei oder möglicherweise vier Arten von MSUD: den klassischen Typ, den intermediären Typ, den intermittierenden Typ und vielleicht einen auf Thiamin reagierenden Typ. Jeder der zahlreichen Subtypen der MSUD weist ein unterschiedliches Maß an wiederkehrender Enzymaktivität auf, was die unterschiedliche Intensität und das Alter des Beginns erklärt. Alle Formen werden autosomal rezessiv erworben. [10]

Leucin-Dosierung

Die Leucin-Dosis ist ein umstrittenes Thema. Der Verzehr von 2,5 Gramm Leucin hat einen Anstieg der MPS gezeigt. Einige Forscher empfehlen eine Gesamtaufnahme von 10 Gramm Leucin pro Tag, verteilt auf die Mahlzeiten.

Die beste Methode, Leucin zu konsumieren, ist, es in Form von BCAAs während des Trainings zuzuführen. 5 Gramm können als Intra-Workout eingenommen werden und innerhalb von 30 Minuten nach dem Training sollten 10 Gramm verzehrt werden. Allerdings ist zu beachten, dass Molke als Post-Workout-Shake einen höheren Leucingehalt hat (100 Gramm enthalten 10 Gramm Leucin). Leucin sollte in jeder Mahlzeit enthalten sein und idealerweise sollte jede Mahlzeit mindestens 2,5 Gramm Leucin enthalten. [11]

Wechselwirkungen zwischen Kräutern und Medikamenten

• Insulin und andere antidiabetische Medikamente: Leucin kann die Insulinsekretion fördern und könnte eine zusätzliche hypoglykämische Wirkung haben.
• Vitamine B3 und B6: Leucin kann die Synthese dieser Vitamine beeinträchtigen.
• PDE5-Hemmer (Sildenafil): Tierversuche deuten darauf hin, dass Leucin synergistische Wirkungen haben kann. Die wissenschaftliche Bedeutung ist nicht bekannt. [12]

Besondere vorbeugende Maßnahmen und Vorsichtsmaßnahmen

• Schwangerschaft und Stillen: Es gibt nicht genügend gesicherte Informationen über die Sicherheit der Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren, wenn Sie schwanger sind oder stillen. Gehen Sie auf Nummer sicher und vermeiden Sie die Einnahme.
• Kinder: Verzweigtkettige Aminosäuren sind für Kinder MÖGLICHST SICHER, wenn sie kurzfristig über den Mund eingenommen werden. Verzweigtkettige Aminosäuren wurden bei Kindern sogar bis zu 6 Monate lang sicher verwendet.
• Amyotrophe Lateralsklerose (ALS, Lou-Gehrig-Syndrom): Die Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren wurde bei Patienten mit ALS mit Lungenversagen und einer höheren Sterblichkeitsrate in Verbindung gebracht. Wenn Sie an ALS erkrankt sind, sollten Sie keine verzweigtkettigen Aminosäuren einnehmen, bis Sie mehr darüber wissen.
• Verzweigtkettige Ketoazidurie: Krampfanfälle und extreme geistige und körperliche Retardierung können die Folge sein, wenn die Aufnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren erhöht wird. Verwenden Sie keine verzweigtkettigen Aminosäuren, wenn Sie an dieser Krankheit leiden.
• Chronischer Alkoholismus: Die diätetische Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren bei Alkoholikern wurde tatsächlich mit Lebererkrankungen in Verbindung gebracht, die zu geistiger Retardierung führen (hepatische Enzephalopathie).
• Niedriger Blutzuckerspiegel bei Säuglingen: Es wurde berichtet, dass der Verzehr einer der verzweigtkettigen Aminosäuren, Leucin, den Blutzuckerspiegel bei Säuglingen mit einer sogenannten idiopathischen Hypoglykämie senkt. Dieser Begriff bedeutet, dass sie einen niedrigen Blutzuckerspiegel haben, aber die Ursache ist unbekannt. Einige Forschungsergebnisse deuten darauf hin, dass Leucin die Bauchspeicheldrüse dazu anregt, Insulin auszuschütten, wodurch der Blutzucker gesenkt wird.
• Chirurgische Behandlung: Verzweigtkettige Aminosäuren können den Blutzuckerspiegel beeinflussen, was die Kontrolle des Blutzuckerspiegels während und nach einer Operation stören kann. Stellen Sie die Einnahme verzweigtkettiger Aminosäuren mindestens 2 Wochen vor einer Operation ein. [13]

Schlussfolgerung

Sehr hohe Konzentrationen von Leucin sind in der Lage, die Proteinsynthese zu fördern und den Proteinabbau im Skelettmuskel unbeschädigter Ratten zu hemmen. Dieser Effekt auf die Proteinsynthese wird möglicherweise durch den vorübergehenden, wenn auch geringen Anstieg des Seruminsulins verstärkt, der durch die Leucindosierung verursacht wird. Innerhalb des regulären physiologischen Konzentrationsbereichs von Leucin und Insulin bei Ratten mit Nahrungsentzug und bei gefütterten Ratten wird jedoch die Empfindlichkeit der Muskelproteinsynthese gegenüber Insulin durch die Infusion von Leucin erhöht, so dass die Proteinsynthese durch die mäßig erhöhten Konzentrationen von Insulin und Leucin, die für die gefütterte Ratte typisch sind, stimuliert wird. Die physiologische Rolle von Leucin besteht daher darin, mit Insulin zusammenzuarbeiten, um den Schalter zu aktivieren, der die Muskelproteinsynthese fördert, wenn Aminosäuren und Energie aus der Nahrung erscheinen. Der Vorteil dieser Art der Regulierung besteht darin, dass für den Schalter sowohl Aminosäuren (Leucin) als auch Energie (Insulin) gleichzeitig vorhanden sein müssen, er wird also nur ausgelöst, wenn die Bedingungen perfekt sind.

Eine Funktion von Leucin als Verstärker der Insulinsensitivität impliziert auch die Möglichkeit, dass ein längerer, sehr hoher Leucinkonsum zu einer Insulinresistenz führen könnte, ähnlich wie eine Insulinresistenz, die aus einer längeren Hyperglykämie resultiert. Dies könnte schließlich dazu führen, dass die Stimulierung der Muskelproteinsynthese durch die Nahrungsaufnahme abgeschwächt wird. Da ein Teil der Signalwege vom Insulin zur Proteinsynthese, wie bereits erwähnt, mit der Steuerung des Glukosestoffwechsels zusammenhängt, besteht außerdem die Möglichkeit, dass eine Überstimulation durch Leucin zu Problemen im Glukosestoffwechsel führen könnte. Die Suche nach der „Obergrenze“ für Leucin in der Nahrung könnte daher in einer Untersuchung der Auswirkungen eines anhaltend hohen Leucin-Konsums auf die Glukose-Homöostase und den Stoffwechsel bestehen. [14]

Empfehlungen

1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/leucine
2. Https://www.sciencedirect.com/topics/medicine-and-dentistry/leucine
3. Https://www.britannica.com/science/leucine
4. Https://de.wikipedia.org/wiki/leucin#pharmakologie
5. Https://go.drugbank.com/drugs/db00149
6. Https://www.webmd.com/diet/foods-high-in-leucine
7. Https://draxe.com/nutrition/leucine/#benefits
8. Https://www.livestrong.com/article/253144-l-leucine-benefits/
9. Https://www.healthifyme.com/blog/leucine-benefits/
10. Https://rarediseases.org/rare-diseases/maple-syrup-urine-disease/
11. Https://us.myprotein.com/thezone/supplements/leucine-dosage-benefits-side-effects/
12. Https://www.mskcc.org/cancer-care/integrative-medicine/herbs/leucine
13. Https://www.rxlist.com/branched-chain_amino_acids/supplements.htm
14. Https://academic.oup.com/jn/article/135/6/1553s/4663864