Histidin

Histidin ist eine Aminosäure. Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine in unserem Körper. Menschen verwenden Histidin als Medikament.

Manche Menschen nehmen Histidin zur Behandlung des metabolischen Syndroms, von Durchfall infolge einer Cholera-Infektion, rheumatoider Arthritis, allergischen Erkrankungen, Geschwüren und Anämie infolge von Nierenversagen oder Nierendialyse ein. [2]

Geschichte

Histidin hĭs ‚ tĭdēn [Schlüssel], organische Verbindung, eine der 22 α-Aminosäuren, die häufig in tierischen Proteinen vorkommen. In den Proteinen von Säugetieren kommt nur das l-Stereoisomer vor. Histidin ist der direkte Vorläufer von Histamin; es ist auch eine wichtige Quelle für Kohlenstoffatome bei der Synthese von Purinen. Die Imidazolgruppe an der Seitenkette von Histidin kann sowohl als Säure als auch als Base dienen, d.h. sie kann unter bestimmten Bedingungen sowohl Protonen abgeben als auch aufnehmen. Dies ist eine wichtige Eigenschaft, wenn Histidin in Proteine eingebaut wird, insbesondere wenn es Teil der Hauptstruktur einiger Enzyme wird. Man nimmt an, dass die Seitenkette dieser Aminosäure als allgemeine Säure und Base dient, da sie an den katalytischen Funktionen von Chymotrypsin und einer Reihe von Enzymen beteiligt ist, die sich mit dem Stoffwechsel von Kohlenhydraten, Proteinen und Nukleinsäuren befassen. Es ist sogar an der Funktion von Cocoonase beteiligt, dem Enzym, das es erwachsenen Seidenspinnern ermöglicht, aus ihren Kokons zu entkommen. Man geht davon aus, dass Histidin eine notwendige Aminosäure für Säuglinge ist (sie muss mit der Nahrung zugeführt werden); Experimente mit Erwachsenen zeigen, dass sie zumindest für kurze Zeiträume ohne die Zufuhr dieser Aminosäure auskommen können. Sie wurde 1896 vom Protein abgetrennt; ihre Struktur wurde 1911 durch chemische Synthese bestätigt. [3]

Metabolischer Prozess

Biosynthese

Histidin-Biosyntheseweg 8 verschiedene Enzyme können 10 Reaktionen katalysieren. In dieser Abbildung katalysiert his4 vier verschiedene Reaktionen in diesem Pfad.

L-Histidin ist eine wichtige Aminosäure, die im Menschen nicht de novo hergestellt wird. Der Mensch und andere Tiere müssen Histidin oder histidinhaltige Proteine zu sich nehmen. Die Biosynthese von Histidin wurde häufig in Prokaryoten wie e. Coli untersucht. Die Histidin-Synthese in e. Coli umfasst acht Genprodukte (his1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 und 8) und erfolgt in zehn Schritten. Dies ist möglich, weil ein einziges Genprodukt die Fähigkeit hat, mehr als eine Reaktion zu katalysieren. Wie in dem Pfad gezeigt, katalysiert his4 zum Beispiel 4 verschiedene Schritte in dem Pfad.

Histidin wird aus Phosphoribosylpyrophosphat (prpp) hergestellt, das aus Ribose-5-Phosphat durch Ribose-Phosphat-Diphosphokinase im Pentosephosphat-Weg gebildet wird. Die erste Reaktion der Histidin-Biosynthese ist die Kondensation von prpp und Adenosintriphosphat (ATP) durch das Enzym Atp-Phosphoribosyltransferase. Die Atp-Phosphoribosyl-Transferase ist in der Abbildung durch his1 dargestellt. Das Genprodukt His4 hydrolysiert dann das Produkt der Kondensation, Phosphoribosyl-atp, und erzeugt dabei Phosphoribosyl-amp (pramp), was ein irreversibler Vorgang ist. His4 katalysiert dann die Bildung von Phosphoribosylformiminoaicar-phosphat, das anschließend durch das Genprodukt His6 in Phosphoribulosylformimino-aicar-p umgewandelt wird. His7 spaltet Phosphoribulosylformimino-aicar-p, um d-Erythro-Imidazol-Glycerinphosphat zu bilden. Danach bildet His3 Imidazol-Acetol-Phosphat und setzt dabei Wasser frei. His5 bildet dann L-Histidinol-Phosphat, das anschließend von his2 zu Histidinol hydrolysiert wird. His4 katalysiert die Oxidation von l-Histidinol zu l-Histidinal, einem Aminoaldehyd. Bei der letzten Aktion wird l-Histidinal in l-Histidin umgewandelt.

Genau wie Tiere und Bakterien benötigen auch Pflanzen Histidin für ihr Wachstum und ihre Entwicklung. Mikroorganismen und Pflanzen sind sich ähnlich, denn sie können Histidin synthetisieren. Beide synthetisieren Histidin aus dem biochemischen Zwischenprodukt Phosphoribosylpyrophosphat. Im Allgemeinen ist die Histidin-Biosynthese bei Pflanzen und Mikroben äußerst vergleichbar.

Weg der Biosynthese

Dieser Weg benötigt Energie, damit er ablaufen kann. Aus diesem Grund löst das Vorhandensein von Atp das erste Enzym des Weges aus, die Atp-Phosphoribosyl-Transferase. Die Atp-Phosphoribosyl-Transferase ist das geschwindigkeitsbestimmende Enzym, das durch eine Rückkopplungshemmung kontrolliert wird, was bedeutet, dass es am Vorhandensein des Produkts, Histidin, gehindert wird.

Abbau

Histidin ist eine der Aminosäuren, die in Zwischenprodukte des Tricarbonsäurezyklus (tca) umgewandelt werden können (auch Zitronensäurezyklus genannt). Histidin nimmt zusammen mit anderen Aminosäuren wie Prolin und Arginin an der Desaminierung teil, einem Prozess, bei dem seine Aminogruppe beseitigt wird. In Prokaryoten wird Histidin zunächst durch Histidase in Urocanat umgewandelt. Anschließend wandelt die Urocanase Urocanat in 4-Imidazolon-5-propionat um. Imidazolonepropionase katalysiert die Reaktion zur Bildung von Formiminoglutamat (Figlu) aus 4-Imidazolon-5-propionat. Die Formiminogruppe wird zu Tetrahydrofolat verschoben, und die verbleibenden fünf Kohlenstoffe bilden Glutamat. Im Allgemeinen führen diese Reaktionen zur Bildung von Glutamat und Ammoniak. Glutamat kann dann durch Glutamat-Dehydrogenase deaminiert oder zu α-Ketoglutarat transaminiert werden. [4]

Charakteristik

Chemische Häuser:

Grundlegend (Standardgruppe).

Physikalische Wohn- oder Handelseigenschaften:

Polar (positiv geladen).

Histidin, eine lebenswichtige Aminosäure, hat eine positiv geladene funktionelle Imidazolgruppe.

Das Imidazol macht es zu einem typischen Teilnehmer an enzymkatalysierten Reaktionen. Das nicht protonierte Imidazol ist nucleophil und kann als allgemeine Base dienen, während die protonierte Form als allgemeine Säure wirken kann. Der Rückstand kann auch eine Funktion bei der Stabilisierung der gefalteten Strukturen von Proteinen haben. [5]

Mechanismus der Wirkung

Da die Wirkungen von zusätzlichem L-Histidin unklar sind, ist jeder postulierte Mechanismus völlig spekulativ. Es gibt jedoch einige Erkenntnisse über L-Histidin und einige seiner Metaboliten, wie Histamin und Trans-Urocaninsäure, die darauf hindeuten, dass zusätzliches L-Histidin eines Tages immunmodulatorische und/oder antioxidative Aktivitäten haben könnte. Im Serum einiger Patienten mit rheumatoider Arthritis wurde ein niedriger Gehalt an freiem Histidin festgestellt. Die Serumkonzentrationen anderer Aminosäuren sind bei diesen Patienten normal. L-Histidin ist ein hervorragender Chelatbildner für Metalle wie Kupfer, Eisen und Zink. Kupfer und Eisen sind an einer Reaktion (Fenton-Reaktion) beteiligt, die starke reaktive Sauerstoffspezies produziert, die für das Gewebe, einschließlich der Gelenke, schädlich sein können. L-Histidin ist die obligate Vorstufe von Histamin, das durch die Decarboxylierung der Aminosäure entsteht. Bei Versuchstieren steigt der Histamingehalt im Gewebe, wenn die Menge an L-Histidin in der Nahrung erhöht wird. Es ist sehr wahrscheinlich, dass dies auch auf den Menschen zutrifft. Histamin besitzt bekanntermaßen eine immunmodulatorische und antioxidative Wirkung. Suppressor-T-Zellen haben H2-Rezeptoren, und Histamin aktiviert sie. Die Förderung der Aktivität von Suppressor-T-Zellen könnte bei rheumatoider Arthritis von Nutzen sein. Darüber hinaus hat sich gezeigt, dass Histamin die Produktion reaktiver Sauerstoffspezies in phagozytischen Zellen, wie z.B. Monozyten, herunterreguliert, indem es an die h2-Rezeptoren dieser Zellen bindet. Eine verringerte Produktion reaktiver Sauerstoffspezies durch Phagozyten könnte antioxidative, entzündungshemmende und immunmodulatorische Funktionen bei Krankheiten wie rheumatoider Arthritis haben. Dieser letztgenannte Mechanismus ist der Grund für die Verwendung von Histamin selbst in zahlreichen medizinischen Studien, in denen Histamin zur Behandlung bestimmter Arten von Krebs und Viruserkrankungen untersucht wird. In diesen Studien scheint die Herabregulierung der Entwicklung reaktiver Sauerstofftypen durch Histamin die Unterdrückung natürlicher Killerzellen (nk) und zytotoxischer T-Lymphozyten zu hemmen, so dass diese Zellen Krebszellen und virusinfizierte Zellen effizienter angreifen können. [6]

Kategorie

Aminosäuren werden in drei Gruppen eingeteilt:.

  1. Vitale Aminosäuren
  2. Überschüssige Aminosäuren
  3. Bedingte Aminosäuren

Notwendige Aminosäuren

Notwendige Aminosäuren können vom Körper nicht selbst hergestellt werden. Daher müssen sie mit der Nahrung aufgenommen werden.

Die 9 lebenswichtigen Aminosäuren sind: Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin.

Überschüssige Aminosäuren

Überschüssige Aminosäuren bedeuten, dass unser Körper die Aminosäure selbst herstellen kann, auch wenn wir sie nicht mit der Nahrung zu uns nehmen. Nicht-essentielle Aminosäuren sind: Alanin, Arginin, Asparagin, Asparaginsäure, Cystein, Glutaminsäure, Glutamin, Glycin, Prolin, Serin und Tyrosin.

Bedingte Aminosäuren

Bedingte Aminosäuren sind normalerweise nicht essentiell, außer in Zeiten von Krankheit und Anspannung.

Zu den bedingten Aminosäuren gehören: Arginin, Cystein, Glutamin, Tyrosin, Glycin, Ornithin, Prolin und Serin.

Sie müssen wichtige und nicht-essentielle Aminosäuren nicht bei jeder Mahlzeit zu sich nehmen, aber eine ausgewogene Zufuhr über den ganzen Tag ist sehr wichtig. Eine Ernährung, die nur auf einem einzigen pflanzlichen Nahrungsmittel basiert, ist nicht ausreichend. Wir machen uns jedoch keine Gedanken mehr über die Kombination von Proteinen (wie Bohnen mit Reis) in einer einzigen Mahlzeit. Vielmehr achten wir auf die Angemessenheit des Ernährungsplans im Allgemeinen über den ganzen Tag. [7]

Funktion von Histidin

Histidin wird vom Körper zur Herstellung bestimmter Hormone und Stoffwechselprodukte verwendet, die die Nierenfunktion, die Übertragung von Nerven, die Magensekretion und das Immunsystem des Körpers beeinflussen. Histidin wirkt sich auch auf die Reparatur und den Aufbau von Gewebe aus, stellt Blutzellen her und trägt zum Schutz von Nervenzellen bei. Es wird ebenfalls zur Herstellung von Histamin im Körper verwendet.

Eine der Hauptfunktionen von Histidin im Körper ist die Kontrolle und Unterstützung des Metabolismus (Abbau und Verwendung zur Energiegewinnung) von Mikronährstoffen. Zu diesen Spurenelementen gehören:.

Histidin hilft ebenfalls bei der Bildung verschiedener Enzyme und Substanzen im Körper. Darüber hinaus wirkt Histidin bei der Bildung einer Verbindung namens Metallothionein in den Zellen des Gehirns, der Leber und der Nieren mit. Metallothionein schützt die Gehirnzellen und benötigt Histidin, um gebildet zu werden. Wenn der Körper eines Menschen mit Schwermetallen (wie Quecksilber und Blei) vergiftet ist, kann dies zu einer Verarmung der entsprechenden Histidin-Läden führen.

Allergien und Histidin

Der Körper verwendet Histidin zur Herstellung von Histamin (ein typischer Grund für Schwellungen und Juckreiz, der als Folge einer Allergie auftritt) als Reaktion auf Allergien oder Gewebeschäden.

Histamin – das bei einer allergischen Reaktion in erhöhter Konzentration auftritt – ist ein Nebenprodukt von Histidin. Histamin veranlasst das körpereigene Immunsystem, als Reaktion auf Allergene eine Entzündungsreaktion (einschließlich Juckreiz und Schwellungen) auszulösen.

Histidin trägt zu einem akuten (und möglicherweise tödlichen) medizinischen Zustand bei, der Anaphylaxie genannt wird und durch eine Allergie ausgelöst werden kann. Sie wird mit einer Injektion von Epinephrin behandelt. [8]

Gesundheitliche Vorteile

Zuverlässig für:

Chirurgische Eingriffe

Bretschneiders Histidin-Tryptophan-Ketoglutarat-Option (htk) ist ein histidinhaltiger Pufferservice, der routinemäßig eingesetzt wird, um bei chirurgischen Eingriffen einen Herzstillstand herbeizuführen und den Herzmuskel vor einer Unterversorgung mit Blut zu schützen.

Mehrere klinische Studien belegen seine Wirksamkeit bei der Minimierung von Schäden aufgrund von Sauerstoffmangel nicht nur im Herzen, sondern auch in den Nieren.

Die Lösung wird auch zur Erhaltung von Spenderorganen verwendet.

Unzureichende Beweise für:

Die folgenden angeblichen Vorteile werden nur durch begrenzte, minderwertige medizinische Studien und einige tier- und zellbasierte Forschungsstudien gestützt. Es gibt keine ausreichenden Beweise, um die Einnahme von Histidin-Ergänzungsmitteln für eine der unten aufgeführten Anwendungen zu unterstützen, bis größere, robustere medizinische Studien durchgeführt werden. Sprechen Sie mit Ihrem Arzt, bevor Sie Histidin-Präparate einnehmen. Sie sollten niemals als Ersatz für zugelassene medizinische Behandlungen verwendet werden.

Sicherung des Herzens

Anomalien, die zu einem erhöhten Histidinspiegel führen, waren in einer Beobachtungsstudie an über 1.100 Afroamerikanern mit einer geringeren Inzidenz von koronaren Herz-Kreislauf-Erkrankungen verbunden.

Das Histidin-Derivat Carnosin verbesserte in einer wissenschaftlichen Studie an 50 Personen mit kongestiver Herzinsuffizienz die körperliche Leistungsfähigkeit und den Lebensstil.

Verletzte Rattenherzen (aufgrund einer wiederhergestellten Blutversorgung nach einem Herzinfarkt), die mit Histidin behandelt wurden, heilten besser. Histidin verringerte wahrscheinlich reaktive oxidative Typen und trug zur Erhaltung der Energie (atp) bei.

Bei diabetischen Mäusen verringerte eine Supplementierung mit Carnosin die Blutfettwerte und die Plaquebildung in den Arterien.

Reduzierung von Bluthochdruck

In einer Forschungsstudie an 92 Personen mit Herzkrankheiten wurde die Einnahme von Histidin mit einer Senkung des Bluthochdrucks in Verbindung gebracht, insbesondere bei höheren Dosen.

In einer Studie an Ratten mit erhöhtem Blutdruck führte eine orale Histidin-Supplementierung zu einer deutlichen Senkung des Blutdrucks. In ähnlicher Weise senkte Carnosin den Blutdruck bei übergewichtigen Ratten.

Antioxidans

In einer Forschungsstudie mit 92 fettleibigen Frauen mit Histidinmangel verringerte die Supplementierung dieser Aminosäure über 12 Wochen den oxidativen Stress.

Eine andere Studie mit über 400 Frauen entdeckte einen Zusammenhang zwischen niedrigen Histidinwerten und oxidativem Stress. Darüber hinaus hatten übergewichtige Frauen einen noch schlechteren antioxidativen Status, was möglicherweise auf ihren unregelmäßigen Histidin- und Argininstoffwechsel zurückzuführen ist.

Entzündungen

In 2 Forschungsstudien mit mehr als 500 Frauen führte die Einnahme von Histidin zu einer Verringerung von Entzündungen, indem die Produktion von entzündlichen Zytokinen gehemmt wurde.

Blutzuckerspiegel

In einer klinischen Studie an 92 fettleibigen Frauen mit metabolischem Syndrom führte eine Histidin-Ergänzung (4 g/Tag über 12 Wochen) zu einer deutlichen Verringerung der Insulinresistenz.

Eine Beobachtungsstudie an 88 fettleibigen Personen brachte eine höhere Histidinzufuhr in der Nahrung mit niedrigeren Nüchternblutzuckerwerten und einer erhöhten Insulinempfindlichkeit in Verbindung.

Bei Mäusen trug eine Supplementierung mit Histidin und Carnosin zur Vorbeugung von Diabetesproblemen bei.

Gehirnfunktion

In einer klinischen Studie mit 20 Personen, die an chronischer Müdigkeit und Schlafstörungen litten, verbesserte eine 2-wöchige Supplementierung mit Histidin die Aufmerksamkeit, das Gedächtnis und die Klarheit des Denkens, während die Müdigkeit verringert wurde.

In einer anderen Studie mit 25 Golfkriegsveteranen verbesserte die Behandlung mit Carnosin die kognitiven Funktionen.

Bei Ratten verbesserte eine Histidin-Supplementierung das Kurzzeitgedächtnis und schützte das Gehirn vor Schäden, die durch eine verminderte Sauerstoffversorgung (zerebrale Ischämie) verursacht werden.

Gewichtsprobleme

Eine Beobachtungsstudie an 88 fettleibigen Personen brachte eine höhere Histidinaufnahme mit einem geringeren Body Mass Index (BMI), einem geringeren Taillenumfang und einem niedrigeren Blutdruck in Verbindung.

Histidin wird im Gehirn in Histamin umgewandelt. Bei Ratten reduzierte eine Nahrungsergänzung mit Histidin durch seine Umwandlung in Histamin ihr Fressverhalten. In einer anderen Forschungsstudie verringerte eine Histidin-Supplementierung nicht nur das Fressverhalten, sondern auch die Fettansammlung.

In einer alten klinischen Studie erwies sich Histidin jedoch als unzureichendes Mittel zur Unterdrückung des Hungers.

Schutz der Haut

Histidin ist ein Vorläufer der Urocaninsäure, einer Substanz, die in den menschlichen Hautzellen entsteht und die UV-Strahlung aufnimmt. Auf diese Weise wirkt Urocaninsäure wie ein „natürlicher Sonnenschutz“, der die DNA vor Sonnenlicht schützen kann.

In einer medizinischen Studie an 24 Personen mit Ekzemen führte die Einnahme von Histidin über einen Zeitraum von 4 Wochen zu einer signifikanten Verringerung der Krankheitsintensität und 39% der Patienten gaben an, sich „besser“ zu fühlen.

In zwei Studien an Mäusen wurde festgestellt, dass die Haut nach der Einnahme von Histidin mehr Urocansäure enthält, was zu einem erhöhten Schutz vor UV-Strahlung führt.

Vorbeugung von Blutgerinnseln

In einer wissenschaftlichen Studie an 18 Personen mit erhöhtem Embolieaufkommen (spontane Thrombozytenaggregation) wurde durch die einwöchige Einnahme von Histidin eine Embolie verhindert. Die Auswirkungen wurden höchstwahrscheinlich durch die Wirkung von Arachidonsäure-Metaboliten abgeschwächt.

Potenziell unzureichend für:

Katarakt

Augentropfen mit N-Acetylcarnosin, einem Dipeptid, das aus Histidin und Beta-Alanin besteht, werden in der Regel vermarktet, um Katarakte zu verbessern, ohne dass eine Operation erforderlich ist. In einer Meta-Analyse konnten jedoch keine ausreichenden Beweise für diese Behauptung gefunden werden.

Eine Histidin-Supplementierung verhinderte das Fortschreiten des Grauen Stars bei Lachsen.

Tier- und Zellforschungsstudie (Mangel an Beweisen)

Es gibt keine wissenschaftlichen Beweise für die Verwendung von Histidin-Ergänzungsmitteln bei einer der in diesem Abschnitt aufgeführten Erkrankungen. Nachfolgend finden Sie eine Zusammenfassung der vorhandenen tier- und zellbasierten Forschungsarbeiten, die für weitere Untersuchungen herangezogen werden müssen. Die Forschungsstudien dürfen jedoch nicht als Beleg für einen gesundheitlichen Vorteil interpretiert werden.

Die Wilsonsche Krankheit

Die Wilson-Krankheit ist eine seltene genetische Erkrankung, die eine extreme Kupferanreicherung in den Organen, insbesondere in der Leber, auslöst. In einer Studie an Ratten hat eine Diät mit einem Überschuss an Histidin dazu geführt, dass das überschüssige Leberkupfer mit dem Urin ausgeschwemmt wurde.

Krampfanfälle

Bei Ratten verringerten Histidin-Injektionen die Schwere von Krampfanfällen. Die Autoren vermuteten, dass diese Wirkung auf die Rolle von Histidin als Vorläufer von Histamin, einem Anfallshemmer, zurückzuführen ist.

Beschränkungen und Vorbehalte

Es wurden nur wenige medizinische Studien durchgeführt, einige davon an kleinen Populationen. Größere, robustere medizinische Studien sind erforderlich, um die möglichen gesundheitlichen Vorteile einer Histidin-Supplementierung für die meisten Erkrankungen zu bestätigen.

Außerdem wurde in mehreren Studien Histidin mit anderen Substanzen kombiniert, so dass der besondere Beitrag von Histidin zu den beobachteten Wirkungen schwer abzuschätzen ist. [9]

Histidinmangel

Indikationen & Anzeichen

Histidinämie gilt als gutartiger Zustand. Viele Jahre lang wurden besondere intellektuelle Bedürfnisse und Sprachstörungen mit Histidinämie in Verbindung gebracht. Heute werden diese Befunde jedoch als zufällig und nicht als Folge des Stoffwechseldefekts der Histidinämie angesehen, denn Berichte über die Nachuntersuchungen im Rahmen des Neugeborenenscreenings haben gezeigt, dass die Mehrheit der Babys mit Histidinämie keine medizinischen Symptome entwickelt (asymptomatisch). Dennoch wurden bei einigen Patienten mit Histidinämie wissenschaftliche Anzeichen festgestellt. Um dies mit den gutartigen Ergebnissen des Neugeborenenscreenings in Einklang zu bringen, wurde vorgeschlagen, dass Histidinämie ein Risikofaktor für die Entwicklung von ZNS-Problemen sein könnte und dass solche Probleme nur in einem unerwünschten Szenario wie einem anormalen perinatalen Ereignis auftreten können.

Menschen mit Histidinämie haben erhöhte Werte der Aminosäure Histidin im Blut und extreme Mengen von Histidin, Imidazol-Brenztraubensäure und anderen Stoffwechselprodukten des Imidazols im Urin. Viele Menschen mit Histidinämie passen sich an das Vorhandensein extremer Histidinmengen im Blut an und leiden nicht unter den Folgen.

Laut medizinischer Fachliteratur haben Babys von Müttern mit Histidinämie (mütterliche Histinämie) tatsächlich keine Symptome gezeigt.

Ursachen

Histidinämie wird autosomal rezessiv vererbt. Genetische Krankheiten werden von 2 Genen bestimmt, von denen eines vom Vater und eines von der Mutter stammt.

Rezessive Erbkrankheiten treten auf, wenn eine Person eine ungewöhnliche Variation eines Gens von Mutter und Vater erbt. Wenn eine Person ein typisches Gen und ein ungewöhnliches alternatives Gen für die Krankheit erhält, ist sie Träger der Krankheit, zeigt aber normalerweise keine Symptome. Die Gefahr, dass 2 Anbieter-Mütter und -Väter beide das Gen für die abnorme Version weitergeben und somit ein betroffenes Kind haben, liegt bei jeder Schwangerschaft bei 25%. Das Risiko, ein Kind zu bekommen, das wie die Mutter und der Vater ein Versorger ist, beträgt bei jeder Schwangerschaft 50%. Die Wahrscheinlichkeit, dass ein Kind reguläre Gene von Mutter und Vater erhält, liegt bei 25%. Das Risiko ist für Männer und Frauen gleich hoch. [10]

Nebenwirkungen

Es ist zwar unwahrscheinlich, dass Sie wirklich große Mengen an Histidin allein über die Nahrung aufnehmen, aber es ist möglich, dass Sie übermäßige Mengen über Nahrungsergänzungsmittel zu sich nehmen, was bestimmte negative Auswirkungen haben kann. Studien haben tatsächlich herausgefunden, dass Menschen, die sehr hohe Dosen von Histidin zu sich nehmen, etwa 32 Gramm/Tag oder mehr, negative Auswirkungen wie Muskelschwäche, Schläfrigkeit und Müdigkeit, Kopfschmerzen, Magen-Darm-Probleme wie Übelkeit und Appetitlosigkeit, Depressionen und schlechtes Gedächtnis erleben können. Einige davon können auf eine negative Stickstoffbilanz zurückzuführen sein.

Andere negative Auswirkungen, die mit einem hohen Histidinspiegel verbunden sind, wurden ebenfalls in Tierstudien nachgewiesen, aber es ist nicht bekannt, wie sich diese Auswirkungen auf den Menschen übertragen. In Forschungsstudien mit Ratten wurden als Komplikationen im Zusammenhang mit hohen Histidinwerten im Gehirn und in der Leber Kupfermangel, eine verminderte Leberfunktion, ein hoher Cholesterinspiegel und Anorexia nervosa festgestellt.

Einige der möglichen Nebenwirkungen eines zu hohen Eiweißkonsums sind Gewichtszunahme, Nierenprobleme, Unregelmäßigkeiten und Mundgeruch. Wer eine Nieren- oder Lebererkrankung hat, sollte ohne Rücksprache mit einem Arzt keine großen Mengen an Aminosäuren zu sich nehmen. [11]

Nahrungsmittelquellen und empfohlene Zufuhr

Da Ihr Körper essentielle Aminosäuren nicht selbst herstellen kann, ist es wichtig, dass Sie diese über die Nahrung aufnehmen.

Zahlreiche Lebensmittel sind reich an essentiellen Aminosäuren, so dass es einfach ist, Ihren täglichen Bedarf zu decken.

Im Folgenden finden Sie die von der Weltgesundheitsorganisation angegebene tägliche Zufuhr an wichtigen Aminosäuren. Diese Werte gelten für Erwachsene pro 1 kg (2,2 Pfund) Körpergewicht:.

Um herauszufinden, wie viel Sie pro Tag zu sich nehmen müssen, können Sie die oben genannten Zahlen mit Ihrem Gewicht in Kilogramm multiplizieren. Eine Person mit einem Gewicht von 60 kg (132 Pfund) muss beispielsweise täglich 1.200 mg (1,2 Gramm) Isoleucin zu sich nehmen.

Bei vielen Diäten ist es sehr einfach, diesen Bedarf zu decken, so dass es in der Regel nicht notwendig ist, die Aufnahme einzelner Aminosäuren zu verfolgen.

Ein 174 Gramm schweres Stück geschmorte Hühnerbrust liefert beispielsweise 55,9 Gramm komplettes Protein und deckt oder übertrifft damit schnell die oben genannten Anforderungen.

Nahrungsmittelquellen

Lebensmittel, die alle neun essentiellen Aminosäuren enthalten, werden als vollständige Proteine bezeichnet.

Die folgenden Lebensmittel sind vollständige Proteinquellen:.

  • Fleisch
  • Meeresfrüchte
  • Geflügelfleisch
  • Eier
  • Molkereiprodukte

Soja- und Erbsenprotein sind vollständige pflanzliche Proteinquellen.

Andere pflanzliche Proteinquellen wie Bohnen, Nüsse und bestimmte Getreidesorten gelten als unvollständige Proteine, da sie eine oder mehrere der notwendigen Aminosäuren nicht enthalten.

Wenn Sie sich pflanzlich ernähren, können Sie dennoch die korrekte Aufnahme aller 9 essentiellen Aminosäuren sicherstellen, indem Sie jeden Tag eine Vielzahl von pflanzlichen Proteinen zu sich nehmen.

Wenn Sie beispielsweise eine Vielzahl von pflanzlichen Proteinen wie Bohnen, Nüsse, Samen, ganze Körner und Gemüse zu sich nehmen, können Sie sicherstellen, dass Sie Ihren Bedarf an Aminosäuren decken, selbst wenn Sie auf tierische Produkte verzichten.

Zusammenfassung

Zahlreiche tierische und pflanzliche Lebensmittel, wie Fleisch, Eier, Quinoa und Soja, enthalten alle 9 notwendigen Aminosäuren und gelten als vollständige Proteine. [12]

Einzige Sicherheitsmaßnahmen und Vorsichtsmaßnahmen

Schwangerschaft und Stillzeit: Es gibt nur unzureichende Erkenntnisse über die Verwendung von Histidin während der Schwangerschaft und Stillzeit. Bleiben Sie auf der sicheren Seite und vermeiden Sie die Einnahme.

Folsäuremangel: Wenn Sie an dieser Krankheit leiden, sollten Sie kein Histidin einnehmen. Es kann dazu führen, dass sich im Körper eine unerwünschte Chemikalie namens Formiminoglutaminsäure (Figlu) bildet. [13]

Schlussfolgerung

His besitzt einzigartige chemische und metabolische Eigenschaften, die die Grundlage für seine Verwendung zur Behandlung einer Vielzahl von Krankheiten bilden. His-reiche Leistungen haben eindeutige Vorteile bei der Erhaltung von Organen für Haartransplantationen und der Sicherheit des Herzmuskels in der Herzchirurgie. Weitere Studien sind erforderlich, um die Auswirkungen auf die Muskelermüdung bei anstrengendem Training, auf neurologische Störungen, das metabolische Syndrom, die atopische Dermatitis, die urämische Anämie, die gegen eine Erythropoetintherapie resistent ist, und auf entzündliche Darmerkrankungen sowie als Ergänzung zur Steigerung der Wirksamkeit von Methotrexat bei der Behandlung von Malignomen zu beleuchten.

Anzeichen von Toxizität, mutagener Aktivität und allergischen Reaktionen wurden nicht gemeldet. Besorgniserregend sind die Berichte über die Erhöhung der Leberwerte, den Anstieg des Ammoniak- und Glutaminspiegels und die Verringerung des BCA-Spiegels, was darauf hindeutet, dass eine Supplementierung mit His bei Kunden mit Lebererkrankungen ungeeignet sein könnte.

Zusammenfassend lässt sich sagen, dass his-haltige Nahrungsergänzungsmittel sichere und wirksame Substanzen zu sein scheinen, die eine vielversprechende Heilungsfähigkeit bei bemerkenswert vielen Erkrankungen aufweisen. Randomisierte, regulierte Interventionsstudien am Menschen, bei denen his-haltige Präparate eingesetzt werden, sind erforderlich, um ihre Wirksamkeit bei bestimmten Erkrankungen zu bestätigen. [14]

Empfehlungen

  1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/histidine
  2. Https://www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-467/histidine
  3. Https://www.infoplease.com/encyclopedia/science/biochemistry/concepts/histidine
  4. Https://de.wikipedia.org/wiki/histidine
  5. Http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/histidine.html
  6. Https://go.drugbank.com/drugs/db00117
  7. Https://medlineplus.gov/ency/article/002222.htm
  8. Https://www.verywellhealth.com/histidine-4777164#toc-what-is-histidine-used-for
  9. Https://supplements.selfdecode.com/blog/histidine/
  10. Https://rarediseases.org/rare-diseases/histidinemia/
  11. Https://draxe.com/ernaehrung/histidine-benefits/
  12. Https://www.healthline.com/nutrition/essential-amino-acids#food-sources-recommended-intake
  13. Https://www.rxlist.com/histidine/supplements.htm#specialprecautionswarnings
  14. Https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/pmc7146355/
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